Ein Transmembrane-Protein (TP) ist ein Protein, das von einer Seite einer Membran durch auf die andere Seite der Membran geht. Viele TPs fungieren als Tore oder "ladende Docks", um den Transport von spezifischen Substanzen über die biologische Membran zu bestreiten oder zu erlauben, in die Zelle, oder aus der Zelle als im Fall von überflüssigen Nebenprodukten zu kommen. Als eine Antwort auf die Gestalt von bestimmten Molekülen befrachten diese "das Berühren" TPs kann spezielle Weisen haben, zusammenzufalten oder sich zu biegen, der eine Substanz durch die biologische Membran bewegen wird.

Ein transmembrane Protein ist ein Polythema-Protein, das eine komplette biologische Membran abmisst. Protein-Anhäufung von Transmembrane und jäh hinabstürzend in Wasser. Sie verlangen Reinigungsmittel oder nichtpolare Lösungsmittel für die Förderung, obwohl einige von ihnen (Beta-Barrels) auch mit dem Denaturieren von Agenten herausgezogen werden können.

1. ein einzelner transmembrane α-helix (bitopic Membranenprotein)

2. ein Polythema transmembrane α-helical Protein

3. ein Polythema transmembrane β-sheet Protein

Die Membran wird im Hellbraun vertreten.]]

Alle transmembrane Proteine sind integrierte Membranenproteine, aber nicht alles STÄRKT sind transmembrane Proteine.

Typen

Es gibt zwei grundlegende Typen von transmembrane Proteinen:

1. Mit dem Alpha spiralenförmig. Diese Proteine sind in den inneren Membranen von Bakterienzellen oder der Plasmamembran von eukaryotes, und manchmal in den Außenmembranen da. Das ist die Hauptkategorie von transmembrane Proteinen. In Menschen, wie man geschätzt hat, sind 27 % aller Proteine mit dem Alpha spiralenförmige Membranenproteine gewesen.
2. Beta-Barrels. Diese Proteine werden bis jetzt nur in Außenmembranen von mit dem Gramm negativen Bakterien, Zellwand von mit dem Gramm positiven Bakterien und Außenmembranen von mitochondria und Chloroplasten gefunden. Das ganze Beta-Barrel transmembrane Proteine hat am einfachsten auf und ab in der Topologie, die ihren allgemeinen Entwicklungsursprung und ähnlichen sich faltenden Mechanismus widerspiegeln kann.

Eine andere Klassifikation bezieht sich auf die Position der N-- und C-Endgebiete. Typen I, II, und III sind einzelne Pass-Moleküle, während Typ IV vielfache Pass-Moleküle ist. Typ I transmembrane Proteine wird in die lipid Membran mit einer Ankerfolge der Halt-Übertragung verankert und ließ ihre N-Endgebiete zum ER Lumen während der Synthese ins Visier nehmen (und der extracellular Raum, wenn reife Formen auf plasmalemma gelegen werden). Typ II und III wird mit einer Signalankerfolge mit dem Typ II verankert, der zum ER Lumen mit seinem C-Endgebiet ins Visier wird nimmt, während Typ III ihre N-Endgebiete zum ER Lumen ins Visier nehmen ließ. Typ IV wird in IV-A mit ihren N-Endgebieten unterteilt, die zum cytosol und IV-B mit einem zum Lumen ins Visier genommenen N-Endgebiet ins Visier genommen sind. Die Implikationen für die Abteilung in den vier Typen sind besonders Manifest zur Zeit der Versetzung und ER-bound Übersetzung, wenn das Protein durch die ER Membran in einem Richtungsabhängigen auf dem Typ passiert werden muss.

Thermodynamische Stabilität und Falte

Stabilität von α-helical transmembrane Proteine

Proteine von Transmembrane α-helical sind das ungewöhnlich stabile Beurteilen von Thermaldenaturation-Studien, weil sie sich völlig innerhalb der Membranen nicht entfalten (das ganze Entfalten würde das Brechen zu vieler α-helical H-Obligationen in den nichtpolaren Medien verlangen). Andererseits, diese Proteine leicht misfold, wegen der nichtheimischen Ansammlung in Membranen, Übergang zu den geschmolzenen Kügelchen-Staaten, Bildung von nichtheimischen Disulfid-Obligationen oder dem Entfalten von Randregionen und nichtregelmäßigen Schleifen, die lokal weniger stabil sind.

Es ist auch wichtig, den entfalteten Staat richtig zu definieren. Der entfaltete Staat von Membranenproteinen in Reinigungsmittel micelles ist davon in den Thermaldenaturation-Experimenten verschieden. Dieser Staat vertritt eine Kombination von gefaltetem hydrophobem α-helices und teilweise entfalteten durch das Reinigungsmittel bedeckten Segmenten. Zum Beispiel hat der "entfaltete" bacteriorhodopsin in SDS micelles vier transmembrane α-helices gefaltet, während der Rest des Proteins an der Micelle-Wasserschnittstelle gelegen ist und verschiedene Typen von nichtheimischen amphiphilic Strukturen annehmen kann. Freie Energieunterschiede zwischen solchen Reinigungsmittel-denaturierten und heimischen Staaten sind stabilities von wasserlöslichen Proteinen ähnlich (

• Cytochrome P450 oxidases

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=41,

• Corticosteroid 11β-dehydrogenases

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=127.

• Geben Sie Peptide Peptidase http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=178 Referenzen
• Membran macht spezifisch für einen stomatin homolog http://opm.phar.umich.edu/protein.php?pdbid=2deo Spaß pro-

β-barrels hat von einer einzelnen polypeptide Kette gedichtet

• Beta-Barrels von acht Beta-Ufern und mit "scheren Zahl" zehn (n=8, S=10) http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=26. Sie schließen ein:
• OmpA ähnliches transmembrane Gebiet (OmpA),
• Giftigkeitsverwandte Außenmembranenprotein-Familie (OmpX),
• Außenmembranenprotein W Familie (OmpW),
• Antimikrobischer peptide Widerstand und lipid Eine acylation Protein-Familie (PagP)
• Lipid deacylase PagL und
• Undurchsichtigkeitsfamilie porins (NspA)
• Autotransportvorrichtungsgebiet (n=12, S=14')

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=28

• FadL Außenmembranenprotein transportieren Familie, einschließlich der sauren Fetttransportvorrichtung FadL (n=14, S=14)

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=30

• Allgemeine porin Bakterienfamilie, bekannt als trimeric porins (n=16, S=20)

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=31

• Maltoporin oder Zucker porins (n=18, S=22)

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=32

• Nucleoside-spezifischer porin (n=12, S=16)

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=71

• Außenmembran phospholipase A1 (n=12, S=16)

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=29

• TonB-abhängige Empfänger und ihr Stecker-Gebiet. Sie sind ligand-gated Außenmembranenkanäle (n=22, S=24), einschließlich der cobalamin Transportvorrichtung BtuB, Fe (III)-pyochelin Empfänger FptA, Empfänger FepA, hydroxamate Eisenauffassungsvermögen-Empfänger FhuA, Transportvorrichtung FecA und pyoverdine Empfänger FpvA

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=33

• Außenmembranenprotein Familie von OpcA (n=10, S=12), der Außenmembran einschließt, zieht OmpT und adhesin/invasin Protein von OpcA http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=27 pro-auf
• Außenmembranenprotein G porin Familie (n=14, S=16)

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=181

Zeichen: N und S sind beziehungsweise, die Zahl von Beta-Ufern und "scheren Zahl" des Beta-Barrels

β-barrels hat von mehreren polypeptide Ketten gedichtet

• Autotransportvorrichtung von Trimeric (n=12, S=12)

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=179

• Außenmembran efflux Proteine, auch bekannt als trimeric Außenmembranenfaktoren (n=12, S=18) einschließlich TolC und Mehrrauschgift-Widerstand-Proteine

http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=34

• MspA porin (octamer, n=S=16) und α-hemolysin (heptamer n=S=14) http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=35. Diese Proteine werden verborgen.

Siehe auch Gramicidin http://opm.phar.umich.edu/protein.php?pdbid=1grm, ein peptide, der einen dimeric transmembrane β-helix bildet. Es wird auch von mit dem Gramm positiven Bakterien verborgen.

Siehe auch

• Zellmembran
• Empfänger von Transmembrane
• Membranentopologie
• Spirale von Transmembrane
• Membranenprotein
• Integriertes Membranenprotein
• Peripherisches Membranenprotein
• Intramembran zieht pro-auf

Innere Kernmembranenproteine

Transportvorrichtungsklassifikationsdatenbank