Der Apparat von Golgi, auch bekannt als der Komplex von Golgi oder Körper von Golgi, ist ein in den meisten eukaryotic Zellen gefundener organelle. Es wurde 1898 vom italienischen Arzt Camillo Golgi identifiziert und nach ihm genannt.

Ein Teil des endomembrane Zellsystems, der Gerätepaket-Proteine von Golgi innerhalb der Zelle, bevor sie an ihren Bestimmungsort gesandt werden; es ist in der Verarbeitung von Proteinen für die Sekretion besonders wichtig.

Entdeckung

Wegen seiner ziemlich großen Größe war der Apparat von Golgi einer der ersten organelles, die zu entdecken und im Detail zu beobachten sind. Der Apparat wurde 1898 vom italienischen Arzt Camillo Golgi während einer Untersuchung des Nervensystems entdeckt. Nach dem ersten Beobachten davon unter seinem Mikroskop hat er die Struktur der innere netzartige Apparat genannt. Die Struktur wurde dann nach Golgi nicht lange nach der Ansage seiner Entdeckung 1898 umbenannt. Jedoch haben einige die Entdeckung zuerst bezweifelt, behauptend, dass das Äußere der Struktur bloß eine optische Täuschung war, die durch die von Golgi verwendete Beobachtungstechnik geschaffen ist. Mit der Entwicklung von modernen Mikroskopen im 20. Jahrhundert wurde die Entdeckung bestätigt.

Struktur

Gefunden innerhalb des Zytoplasmas sowohl des Werks als auch der Tierzellen wird Golgi aus Stapeln von membranengebundenen Strukturen bekannt als cisternae zusammengesetzt (einzigartig: cisterna). Ein individueller Stapel wird manchmal einen dictyosome genannt (von griechischem dictyon: Netz + soma: Körper), besonders in Pflanzenzellen. Eine Säugetierzelle enthält normalerweise 40 bis 100 Stapel. Zwischen vier und acht cisternae sind gewöhnlich in einem Stapel da; jedoch, in einem protists nicht weniger als sechzig sind beobachtet worden. Jeder cisterna umfasst eine Wohnung, Membran hat Scheibe eingeschlossen, die spezielle Enzyme von Golgi einschließt, die modifizieren oder helfen, Ladungsproteine zu modifizieren, die dadurch reisen.

Der Cisternae-Stapel hat vier funktionelle Gebiete: das cis-Golgi Netz, mittler-Golgi, endo-Golgi, und trans-Golgi Netz. Vesicles vom endoplasmic reticulum (über die blasenförmig-röhrenförmigen Trauben) die Sicherung mit dem Netz und schreitet nachher durch den Stapel zum trans Netz von Golgi fort, wo sie paketiert und an ihren Bestimmungsort gesandt werden. Jedes Gebiet enthält verschiedene Enzyme, die auswählend den Inhalt je nachdem modifizieren, wo sie wohnen. Die cisternae tragen auch Strukturproteine, die für ihre Wartung als glatt gemachte Membranen wichtig sind, die auf einander aufschobern.

Funktion

Zellen bauen eine Vielzahl von verschiedenen Makromolekülen auf. Der Golgi Apparat ist im Ändern, Sortieren und Verpacken dieser Makromoleküle für die Zellsekretion (exocytosis) oder den Gebrauch innerhalb der Zelle integriert. Es modifiziert in erster Linie Proteine, die vom rauen endoplasmic reticulum befreit sind, aber wird auch am Transport von lipids um die Zelle und der Entwicklung von lysosomes beteiligt. In dieser Beziehung kann davon als ähnlich einer Post gedacht werden; es paketiert und etikettiert Sachen, die es dann an verschiedene Teile der Zelle sendet.

Enzyme innerhalb des cisternae sind im Stande, die Proteine durch die Hinzufügung von Kohlenhydraten (glycosylation) und Phosphaten (phosphorylation) zu modifizieren. Um so zu tun, importiert Golgi Substanzen wie Nucleotide-Zucker vom cytosol. Diese Modifizierungen können auch eine Signalfolge bilden, die den endgültigen Bestimmungsort des Proteins bestimmt. Zum Beispiel fügt der Apparat von Golgi ein Mannose-6-Phosphate-Etikett zu für lysosomes bestimmten Proteinen hinzu.

Der Golgi spielt eine wichtige Rolle in der Synthese von proteoglycans, die Molekül-Gegenwart in der extracellular Matrix von Tieren sind. Es ist auch eine Hauptseite der Kohlenhydrat-Synthese. Das schließt die Produktion von glycosaminoglycans (KNEBEL), langes unverzweigtes Polysaccharid ein, das Golgi dann einem Protein beifügt, das im endoplasmic reticulum aufgebaut ist, um proteoglycans zu bilden. Enzyme in Golgi polymerize mehrere dieser KNEBEL über einen xylose verbinden sich auf das Kernprotein. Eine andere Aufgabe von Golgi schließt den sulfation von bestimmten Molekülen ein, die sein Lumen über sulfotranferases durchführen, die ihr Schwefel-Molekül von einem Spender genannt BREIE gewinnen. Dieser Prozess kommt auf den KNEBELN von proteoglycans sowie auf dem Kernprotein vor. Das Niveau von sulfation ist für die geistigen Signalanlagen der proteoglycan sowie das Geben des proteoglycan seine gesamte negative Anklage sehr wichtig.

Der phosphorylation von Molekülen verlangt, dass ATP ins Lumen von Golgi importiert und durch ortsansässigen kinases wie Kasein kinase 1 und Kasein kinase 2 verwertet wird. Ein Molekül, das phosphorylated in Golgi ist, ist Apolipoprotein, der ein Molekül bekannt als VLDL bildet, der ein Bestandteil des Blutserums ist. Es wird gedacht, dass der phosphorylation dieser Moleküle wichtig ist zu helfen, in ihrem Sortieren für die Sekretion ins Blutserum zu helfen.

Der Golgi hat eine vermeintliche Rolle in apoptosis, mit mehreren Bcl-2 Familienmitgliedern lokalisiert dort, sowie zum mitochondria. Ein kürzlich charakterisiertes Protein, GAAP (Protein von Golgi anti-apoptotic), wohnt fast exklusiv in Golgi und schützt Zellen vor apoptosis durch einen bis jetzt unbestimmten Mechanismus.

Blasenförmiger Transport

Die vesicles, die den rauen endoplasmic reticulum verlassen, werden zum cis Gesicht des Apparats von Golgi transportiert, wo sie mit der Membran von Golgi durchbrennen und ihren Inhalt ins Lumen entleeren. Einmal innerhalb des Lumen werden die Moleküle modifiziert, dann für den Transport zu ihren folgenden Bestimmungsörtern sortiert. Der Golgi Apparat neigt dazu, größer und in Zellen zahlreicher zu sein, die aufbauen und große Beträge von Substanzen verbergen; zum Beispiel hat das Plasma B Zellen und die Antikörper verbergenden Zellen des Immunsystems prominente Komplexe von Golgi.

An jene Proteine, die für Gebiete der Zelle bestimmt sind, anders entweder als der endoplasmic reticulum oder als Apparat von Golgi wird das Trans-Gesicht zu einem komplizierten Netz von Membranen herangegangen und als das Trans-Golgi-Netz (TGN) bekannter vesicles vereinigt. Dieses Gebiet von Golgi ist der Punkt, an dem Proteine sortiert und zu ihren beabsichtigten Bestimmungsörtern durch ihr Stellen in einen von mindestens drei verschiedenen Typen von vesicles abhängig von molekularem Anschreiber verladen werden, den sie tragen:

Transportmechanismus

Der Transportmechanismus, welcher Protein-Gebrauch, durch den Apparat von Golgi fortzuschreiten, noch nicht klar ist; jedoch bestehen mehrere Hypothesen zurzeit. Bis neulich wurde der blasenförmige Transportmechanismus bevorzugt, aber jetzt kommen mehr Beweise ans Licht, um cisternal Reifung zu unterstützen. Die zwei vorgeschlagenen Modelle können wirklich in Verbindung mit einander arbeiten, anstatt gegenseitig exklusiv zu sein. Das wird manchmal das vereinigte Modell genannt.

• Reifungsmodell von Cisternal: Die cisternae des Apparats von Golgi bewegen sich, indem sie am Cis-Gesicht und zerstört am Trans-Gesicht gebaut wird. Vesicles vom endoplasmic reticulum Sicherung mit einander, um einen cisterna am Cis-Gesicht folglich zu bilden, würde dieser cisterna scheinen, sich durch den Stapel von Golgi zu bewegen, wenn ein neuer cisterna am Cis-Gesicht gebildet wird. Dieses Modell wird durch die Tatsache unterstützt, dass, wie man beobachtete, Strukturen, die größer sind als der Transport vesicles wie Collagen-Stangen, mikroskopisch durch den Apparat von Golgi fortgeschritten sind. Das war am Anfang eine populäre Hypothese, aber hat Bevorzugung in den 1980er Jahren verloren. Kürzlich hat es ein Come-Back gemacht, weil Laboratorien an der Universität Chicagos und der Universität Tokios im Stande gewesen sind, neue Technologie zu verwenden, um das Abteilungsreifen von Golgi direkt zu beobachten. Zusätzliche Beweise kommen aus der Tatsache, dass sich COPI vesicles in der rückläufigen Richtung bewegen, endoplasmic reticulum Proteine zurück dazu transportierend, wo sie gehören, indem sie ein Signal peptide anerkennen.
• Blasenförmiges Transportmodell: Blasenförmiger Transport sieht Golgi als ein sehr stabiler organelle an, der in Abteilungen im cis zur trans Richtung geteilt ist. Membran hat gebunden Transportunternehmen transportieren Material zwischen dem endoplasmic reticulum und den verschiedenen Abteilungen von Golgi. Experimentelle Beweise schließen den Überfluss an kleinem vesicles (bekannt technisch als Pendelbus vesicles) in der Nähe zum Apparat von Golgi ein. Um den vesicles, actin Glühfäden zu leiten, verbinden Verpackungsproteine mit der Membran, um sicherzustellen, dass sie mit der richtigen Abteilung durchbrennen.

Apparat von Golgi während mitosis

In Tierzellen wird sich der Apparat von Golgi auflösen und im Anschluss an den Anfall von mitosis oder Zellabteilung verschwinden. Während des telophase von mitosis erscheint der Apparat von Golgi wieder. es ist unsicher, wie das vorkommt. Im Gegensatz, wie man beobachtet hat, sind Stapel von Golgi intakt im Werk oder den Hefe-Zellen überall im Zellzyklus geblieben. Der Grund für diesen Unterschied ist noch nicht bekannt, aber es kann teilweise eine Folge von golgin Proteinen sein.

Apparat von Golgi in der populären Kultur

"Golgi Apparat" ist der Titel eines Liedes durch das Band Phish in ihrer Album-Junta.