Toxine von Shiga sind eine Familie von zusammenhängenden Toxinen mit zwei Hauptgruppen, Stx1 und Stx2, dessen, wie man betrachtet, Gene ein Teil des Genoms von lambdoid prophages sind. Die Toxine werden für Kiyoshi Shiga genannt, der zuerst den Bakterienursprung der durch Shigella dysenteriae verursachten Dysenterie beschrieben hat. Die allgemeinsten Quellen für Toxin von Shiga sind die Bakterien S. dysenteriae und die Gruppe von Shigatoxigenic von Escherichia coli (STEC), der serotypes, und anderen enterohemorrhagic E. coli (EHEC) einschließt.

Nomenklatur

Es gibt viele Begriffe, die Mikrobiologen gebrauchen, um Toxin von Shiga zu beschreiben und zwischen verschiedenen Formen davon zu differenzieren. Viele dieser Begriffe werden austauschbar gebraucht.

1. Toxin von Shiga (Stx) - wahres Toxin von Shiga wird durch Shigella dysenteriae erzeugt.
2. Shiga ähnliches Toxin 1 und 2 (SLT-1 und 2 oder Stx-1 und 2) - die Toxine von Shiga, die durch einen E. coli Beanspruchungen erzeugt sind. Stx-1 unterscheidet sich von Stx durch nur 1 Aminosäure. Stx-2 teilt 56-%-Folge-Homologie mit Stx-1.
3. Cytotoxins - eine archaische Denotation für Stx, der in einem weiten Sinn verwendet ist.
4. Verocytotoxins/verotoxins - ein selten gebrauchter Begriff für Stx, von der Hyperempfindlichkeit von Zellen von Vero zu Stx.

Mechanismus

Toxine von Shiga handeln, um Protein-Synthese innerhalb von Zielzellen durch einen Mechanismus zu hemmen, der diesem von ricin durch Ricinus communis erzeugtem Toxin ähnlich ist. Nach dem Eingehen in eine Zelle über einen macropinosome fungiert das Protein als ein N-glycosidase, ein spezifisches Adenin nucleobase von der 28-RNS der Subeinheit der 60ER JAHRE des ribosome, dadurch stockende Protein-Synthese zerspaltend.

Struktur

Das Toxin hat zwei Subeinheitsbenannte A, und Band ist eines von AB Toxinen. Die B Subeinheit ist ein pentamer, der zu spezifischem glycolipids auf der Gastgeber-Zelle, spezifisch globotriaosylceramide (Gb3) bindet. Im Anschluss daran wird Eine Subeinheit verinnerlicht und in zwei Teile zerspaltet. Der A1 Bestandteil bindet dann zum ribosome, Protein-Synthese störend. Wie man gefunden hat, ist Stx-2 (wie gemessen, durch LD50 in Mäusen) etwa 400mal toxischer gewesen als Stx-1.

Gb3, ist aus unbekannten Gründen, Gegenwart in größeren Beträgen in epithelischen Nierengeweben, denen die Nierengiftigkeit von Toxin von Shiga zugeschrieben werden kann. Gb3 wird auch in CNS Neuronen und endothelium gefunden, der zu neurotoxicity führen kann..

auch bekannt, vergrößert Stx-2 den Ausdruck seines Empfängers GB3 und verursacht neuronal Funktionsstörungen.

Das Toxin verlangt hoch spezifische Empfänger auf der Oberfläche der Zellen, um in die Zelle beizufügen und einzugehen; Arten wie Vieh, Schwein und Rehe, die diese Empfänger nicht tragen, können toxigenic Bakterien ohne jede kranke Wirkung beherbergen, sie in ihren Fäkalien, davon verschüttend, wo sie Menschen ausgebreitet werden können.

Siehe auch

• Cholera-Toxin
• Enterotoxin
• Toxin von Pertussis
• 2011-Deutscher E. coli Ausbruch

Links