ATP synthase ist ein wichtiges Enzym, das Energie für die Zelle zur Verfügung stellt, um durch die Synthese von Adenosin triphosphate (ATP) zu verwenden. ATP ist die meistens verwendete "Energiewährung" von Zellen von den meisten Organismen. Es wird von Adenosin diphosphate (ADP) und anorganischem Phosphat (P) gebildet, und braucht Energie.

Die gesamte Reaktionsfolge ist: ATP synthase + ADP + P  ATP Synthase + ATP

Energie wird häufig in der Form von protium oder H + veröffentlicht, einen elektrochemischen Anstieg, solcher als vom Lumen in den stroma von Chloroplasten oder vom Zwischenmembranenraum in die Matrix in mitochondria herunterlassend.

Struktur

Gelegen innerhalb des mitochondria ATP besteht synthase aus 2 Gebieten

• der F Teil ist innerhalb der Membran.
• Der F Teil des ATP synthase ist über der Membran innerhalb der Matrix des mitochondria.

Die Nomenklatur des Enzyms leidet unter einer langen Geschichte. Der F Bruchteil leitet seinen Namen vom Begriff "Bruchteil-1" ab, und F (schriftlich als ein Subschrift-Brief "o", nicht "Null") leitet seinen Namen davon ab, der oligomycin verbindlicher Bruchteil zu sein. Oligomycin, ein Antibiotikum, ist im Stande, die F Einheit von ATP synthase zu hemmen.

Diese funktionellen Gebiete bestehen aus verschiedenen Protein-Subeinheiten - beziehen sich auf Tische.

F-ATP Synthase Struktur

Die F Partikel ist groß und kann im Übertragungselektronmikroskop durch die negative Färbung gesehen werden. Das sind Partikeln von 9 nm Diameter, die die innere mitochondrial Membran pfeffern. Sie wurden elementare Partikeln ursprünglich genannt und wurden gedacht, den kompletten Atmungsapparat des mitochondrion zu enthalten, aber, durch eine lange Reihe von Experimenten, sind Ephraim Racker und seine Kollegen (wer zuerst die F Partikel 1961 isoliert hat) im Stande gewesen zu zeigen, dass diese Partikel mit der ATPase Tätigkeit in ausgeschaltetem mitochondria und mit der ATPase Tätigkeit in submitochondrial geschaffenen Partikeln durch das Herausstellen mitochondria zum Ultraschall aufeinander bezogen wird. Diese ATPase Tätigkeit wurde weiter mit der Entwicklung von ATP durch eine lange Reihe von Experimenten in vielen Laboratorien vereinigt.

F - ATP Synthase Struktur

Das F Gebiet von ATP synthase ist eine Protonenpore, die in der mitochondrial Membran eingebettet wird. Es besteht aus drei Hauptsubeinheiten A, B, und C, und (in Menschen) sechs zusätzliche Subeinheiten, d, e, f, g, F6, und 8 (oder A6L).

Modell der verbindlichen Änderung

In den 1960er Jahren im Laufe der 1970er Jahre hat Paul Boyer die verbindliche Änderung, oder die Zehensandale, den Mechanismus entwickelt, der verlangt hat, dass ATP Synthese mit einer Conformational-Änderung im ATP synthase erzeugt durch die Folge der Gammasubeinheit verbunden wird. Die Forschungsgruppe von John E. Walker, dann am MRC Laboratorium der Molekularen Biologie in Cambridge, hat das F katalytische Gebiet von ATP synthase kristallisiert. Die Struktur, zurzeit die größte asymmetrische bekannte Protein-Struktur, hat angezeigt, dass das Drehkatalyse-Modell von Boyer hauptsächlich, richtig war. Um das aufzuhellen, haben Boyer und Walker Hälfte des 1997-Nobelpreises in der Chemie geteilt. Jens Christian Skou hat die andere Hälfte des Chemie-Preises in diesem Jahr "für die erste Entdeckung eines Ion transportierenden Enzyms, Na +, K +-ATPase erhalten."

Die Kristallstruktur des F hat Wechselalpha und Beta-Subeinheiten (3 von jedem), eingeordnet wie Segmente einer Orange um eine asymmetrische Gammasubeinheit gezeigt. Gemäß dem aktuellen Modell der ATP Synthese (bekannt als das katalytische Wechselmodell) steuert die Protonenmotiv-Kraft über die innere mitochondrial Membran, die durch die Elektrontransportkette erzeugt ist, den Durchgang von Protonen durch die Membran über das F Gebiet von ATP synthase. Ein Teil des F (der Ring von C-Subeinheiten) rotiert, weil die Protone die Membran durchführen. Der C-Ring wird dem asymmetrischen Hauptstiel dicht beigefügt (in erster Linie aus der Gammasubeinheit bestehend), der innerhalb des alphabeta von F das Verursachen der 3 katalytischen nucleotide verbindliche Seiten rotieren lässt, um eine Reihe von Conformational-Änderungen durchzugehen, die zu ATP Synthese führt. Die Subeinheiten von Major F werden gehindert, in der Zuneigung mit dem Hauptstiel-Rotor durch einen peripherischen Stiel zu rotieren, der sich dem alphabeta mit dem nichtrotierenden Teil von F anschließt. Die Struktur des intakten ATP synthase ist zurzeit an der niedrigen Entschlossenheit von der Elektroncryo-Mikroskopie (cryo-EM) Studien des Komplexes bekannt. Das cryo-EM Modell von ATP synthase weist darauf hin, dass der peripherische Stiel eine flexible Struktur ist, die sich um den Komplex einhüllt, weil es sich F mit F anschließt. Unter den richtigen Bedingungen kann die Enzym-Reaktion auch rückwärts mit der ATP Hydrolyse ausgeführt werden, Proton steuernd, das über die Membran pumpt.

Der verbindliche Änderungsmechanismus schließt die aktive Seite eines Radfahrens einer β Subeinheit zwischen drei Staaten ein. Im "offenen" Staat gehen ADP und Phosphat in die aktive Seite ein; im Diagramm nach rechts wird das im Rot gezeigt. Das Protein schließt sich dann um die Moleküle und bindet sie lose - der "lose" Staat (gezeigt im Orange). Das Enzym erlebt dann eine andere Änderung in der Gestalt und zwingt diese Moleküle zusammen, mit der aktiven Seite im resultierenden "dichten" Staat (gezeigt im Rosa) Schwergängigkeit des kürzlich erzeugten ATP Moleküls mit der sehr hohen Sympathie. Schließlich, die aktiven Seite-Zyklen zurück zum offenen Staat, ATP veröffentlichend und mehr ADP und Phosphat bindend, das zum folgenden Zyklus der ATP Produktion bereit ist.

Physiologische Rolle

Wie andere Enzyme ist die Tätigkeit von FF ATP synthase umkehrbar. Große genug Mengen von ATP veranlassen es, einen transmembrane Protonenanstieg zu schaffen, das wird von gärenden Bakterien verwendet, die keine Elektrontransportkette und hydrolyze ATP haben, um einen Protonenanstieg zu machen, den sie für Geißeln und Transport von Nährstoffen in die Zelle verwenden.

In atmenden Bakterien unter physiologischen Bedingungen ATP läuft synthase im Allgemeinen in der entgegengesetzten Richtung, ATP schaffend, während er die protonmotive Gewalt anwendet, die durch die Elektrontransportkette als eine Energiequelle geschaffen ist. Der gesamte Prozess, Energie auf diese Mode zu schaffen, wird oxidative phosphorylation genannt.

Derselbe Prozess findet im mitochondria statt, wo ATP synthase in der inneren mitochondrial Membran gelegen wird (so dass F-part in mitochondrial Matrix hineinsteckt, wo ATP Synthese stattfindet).

Evolution von ATP synthase

Wie man

denkt, ist die Evolution von ATP synthase ein Beispiel der Modulevolution, während deren zwei funktionell unabhängige Subeinheiten verbunden geworden sind und neue Funktionalität gewonnen haben. Diese Vereinigung scheint, früh in der Entwicklungsgeschichte vorgekommen zu sein, weil im Wesentlichen dieselbe Struktur und Tätigkeit von ATP synthase Enzyme in allen Königreichen des Lebens da sind. F-ATP synthase zeigt hohe funktionelle und mechanistische Ähnlichkeit zum V-ATPase. Jedoch, wohingegen F-ATP synthase ATP durch das Verwenden eines Protonenanstiegs erzeugt, erzeugt der V-ATPase einen Protonenanstieg auf Kosten von ATP, PH-Werte von mindestens 1 erzeugend.

Das F Gebiet zeigt auch bedeutende Ähnlichkeit zur hexameric DNA helicases, und das F Gebiet zeigt etwas Ähnlichkeit zu Motorkomplexen von H-powered flagellar. Der αβ hexamer des F Gebiets zeigt bedeutende Strukturähnlichkeit zur hexameric DNA helicases; beider bilden einen Ring mit der 3-fachen Rotationssymmetrie mit einer Hauptpore. Beide haben Rolle-Abhängigen auf der Verhältnisfolge eines Makromoleküls innerhalb der Pore; die DNA helicases verwendet die spiralenförmige Gestalt der DNA, um ihre Bewegung entlang dem DNA-Molekül zu steuern und das Superumwickeln zu entdecken, wohingegen der αβ hexamer die Conformational-Änderungen durch die Folge der γ Subeinheit verwendet, um eine enzymatische Reaktion zu steuern.

Der H Motor der F Partikel zeigt große funktionelle Ähnlichkeit zu den H in flagellar Motoren gesehenen Motoren. Beider zeigen einen Ring von vielen kleinen mit dem Alpha spiralenförmigen Proteinen, die hinsichtlich nahe gelegener stationärer Proteine mit einem H potenziellen Anstieg als eine Energiequelle rotieren. Diese Verbindung ist jedoch fein, weil die gesamte Struktur von flagellar Motoren viel komplizierter ist als diese der F Partikel und des Rings mit ca. 30 rotierende Proteine sind viel größer als die 10, 11, oder 14 spiralenförmige Proteine im F Komplex.

Die Modulevolutionstheorie für den Ursprung von ATP synthase weist darauf hin, dass zwei Subeinheiten mit der unabhängigen Funktion, eine DNA helicase mit der ATPase Tätigkeit und einem H Motor, im Stande gewesen sind, und die Folge des Motorantriebs die ATPase Tätigkeit des helicase rückwärts zu binden. Dieser Komplex hat dann größere Leistungsfähigkeit entwickelt und hat sich schließlich in den heutigen Komplex ATP synthases entwickelt. Wechselweise kann die DNA helicase/H Motorkomplex H-Pumpe-Tätigkeit mit der ATPase Tätigkeit des helicase das Fahren des H Motors rückwärts gehabt haben. Das kann sich entwickelt haben, um die Rückreaktion und Tat als ein ATP synthase auszuführen.

ATP synthase in verschiedenen Organismen

Menschlicher ATP synthase

Der folgende ist eine Liste von Mensch-Genen, die Bestandteile von ATP synthases verschlüsseln:

• ATP5A1, ATP5AL1
• ATP5B, ATP5BL1
• ATP5C2, ATP5D, ATP5E, ATP5F1, ATP5G1, ATP5G2, ATP5G3, ATP5H, ATP5HP1, ATP5I, ATP5J, ATP5J2, ATP5L, ATP5L2, ATP5O, ATP5S

• ATP6, ATP6AP1, ATP6AP2
• ATPSBL1, ATPSBL2
• MT-ATP6, MT-ATP8

Werk ATP synthase

In Werken ATP ist synthase auch in Chloroplasten (CFF-ATP synthase) da. Das Enzym wird in die thylakoid Membran integriert; die VGL TEILIGEN Stöcke in stroma, wo dunkle Reaktionen der Fotosynthese (Hat auch die leicht-unabhängigen Reaktionen oder den Zyklus von Calvin genannt), und ATP Synthese stattfinden. Die gesamte Struktur und der katalytische Mechanismus des Chloroplasten ATP synthase sind fast dasselbe als diejenigen des mitochondrial Enzyms. Jedoch, in Chloroplasten, wird die Protonenmotiv-Kraft nicht durch die Atmungselektrontransportkette, aber durch primäre photosynthetische Proteine erzeugt.

Schwerfälliger ATP synthase

Der ATP synthase isoliert vom Rinderherzen mitochondria (Stier von Bos), ist in Bezug auf die Biochemie und Struktur, der am besten charakterisierte ATP synthase. Rindfleischherz wird als eine Quelle für den enyzme wegen der hohen Konzentration von mitochondria im Herzmuskel verwendet.

E. coli ATP synthase

E. coli ATP synthase ist die einfachste bekannte Form von ATP synthase mit 8 verschiedenen Subeinheitstypen.

Hefe ATP synthase

Hefe ATP synthase ist einer der am besten studierten eukaryotic ATP synthases; und fünf F, acht F Subeinheiten und sieben verbundene Proteine sind identifiziert worden. Die meisten dieser Proteine haben homologues in anderem eukaryotes.

Siehe auch

Subeinheiten von ATP synthase

1. ATP synthase Subeinheiten des Alphas/Betas
2. ATP synthase Delta-Subeinheit
3. ATP synthase Gammasubeinheit
4. ATP synthase Subeinheit C

Anderer

• ATP10 Protein, das für den Zusammenbau des F Sektors des mitochondrial ATPase Komplex erforderlich ist.
• V-ATPase
• Oxidative phosphorylation
• Mitochondrion
• Chloroplast
• Elektronübertragungskette
• Protonenpumpe
• Transmembrane ATPase
• Flavoprotein
• P-ATPase
• Das Drehen der Ortsveränderung in lebenden Systemen

Links

• "ATP synthase - eine herrliche molekulare Maschine"
• Gut illustrierte ATP synthase lesen durch Antony Crofts von der Universität Illinois an Urbana-Champaign.
• Proton und Natriumsversetzen-F-Typ, V-Typ und A-Typ ATPases in der OPM Datenbank
• Der Nobelpreis in der Chemie 1997 Paul D. Boyer und John E. Walker für den enzymatischen Mechanismus der Synthese von ATP; und Jens C. Skou, für die Entdeckung eines Ion transportierenden Enzyms, Na +, K +-ATPase.
• Multimediaproduktionsseite von Harvard - Videos - ATP Synthese-Zeichentrickfilm