In der Chemie, Biochemie und Arzneimittellehre, ist eine unveränderliche Trennung ein spezifischer Typ des unveränderlichen Gleichgewichts, der misst, die Neigung eines größeren Gegenstands sich zu trennen (trennen) (sich) umkehrbar in kleinere Bestandteile, als (ab), wenn ein Komplex in seine Teilmoleküle auseinander fällt, oder wenn ein Salz in seine Teilionen auseinanderbricht. Die unveränderliche Trennung wird gewöhnlich angezeigt und ist das Gegenteil der unveränderlichen Vereinigung. Im speziellen Fall von Salzen kann die unveränderliche Trennung auch eine unveränderliche Ionisation genannt werden.

Für eine allgemeine Reaktion

:

\mathrm _ {x }\\mathrm {B} _ {y} \rightleftharpoons x\mathrm + y\mathrm {B }\

</Mathematik>

in dem ein Komplex unten in x Einen zerbricht

Subeinheiten und y B Subeinheiten, die unveränderliche Trennung wird definiert

:

K_ {d} = \frac {[ein] ^x \times [B] ^y} {[A_x B_y] }\

</Mathematik>

wo, [B], und [AB] die Konzentrationen von A, B, und der sind

komplizierter AB, beziehungsweise.

Ein Grund für die Beliebtheit der Trennung, die in der Biochemie und Arzneimittellehre unveränderlich ist, besteht darin, dass im oft gestoßenen Fall, wo x=y=1, K eine einfache physische Interpretation hat: wenn [Ein] =K, [B] = [AB] oder gleichwertig [AB] / ([B] + [AB]) =1/2. D. h. K der die Dimensionen der Konzentration hat, kommt der Konzentration von freien gleich, an dem Hälfte der Gesamtmoleküle von B mit A vereinigt werden. Diese einfache Interpretation bewirbt sich um höhere Werte von x oder y nicht.

Schwergängigkeit des Proteins-ligand

Die unveränderliche Trennung wird allgemein verwendet, um die Sympathie zwischen einem ligand (wie ein Rauschgift) und einem Protein zu beschreiben, d. h. wie dicht ein ligand zu einem besonderen Protein bindet. Ligand-Protein-Sympathien sind unter Einfluss non-covalent zwischenmolekularer Wechselwirkungen zwischen den zwei Molekülen wie das Wasserstoffabbinden, die elektrostatischen Wechselwirkungen, hydrophob und Kräfte von Van der Waals. Sie können auch durch hohe Konzentrationen anderer Makromoleküle betroffen werden, der das makromolekulare Drängen verursacht.

Die Bildung eines Ligand-Protein-Komplexes kann durch einen Zwei-Staaten-Prozess beschrieben werden

:

\mathrm {C} \rightleftharpoons \mathrm {P} + \mathrm {L }\

</Mathematik>

die entsprechende unveränderliche Trennung wird definiert

:

K_ {d} = \frac {\\ist [\mathrm {P} \right] \left [\mathrm {L} \right]} {\\link [\mathrm {C} \right] }\abgereist

</Mathematik>

wo [], [] und [] Mahlzahn-Konzentrationen des Proteins, ligand und Komplexes beziehungsweise vertreten.

Die unveränderliche Trennung hat Mahlzahn-Einheiten (M), die der Konzentration von ligand [] entsprechen, an dem die verbindliche Seite auf einem besonderen Protein halb, d. h. die Konzentration von ligand besetzt ist, an dem die Konzentration des Proteins mit ligand gebunden [], der Konzentration des Proteins ohne ligand gebunden [] gleichkommt. Je kleiner die unveränderliche Trennung, desto dichter bestimmt der ligand, oder höher die Sympathie zwischen ligand und Protein ist. Zum Beispiel bindet ein ligand mit einem nanomolar (nM) unveränderliche Trennung dichter zu einem besonderen Protein als ein ligand mit einem Mikromahlzahn (M) unveränderliche Trennung.

Sub-picomolar Trennungskonstanten infolge non-covalent verbindliche Wechselwirkungen zwischen zwei Molekülen sind selten. Dennoch gibt es einige wichtige Ausnahmen. Biotin und avidin binden mit einer Trennung, die grob der M = 1 von = 0.000001 nM unveränderlich ist.

Hemmstoff-Proteine von Ribonuclease können auch zu ribonuclease mit einer ähnlichen M Sympathie binden.

Die für eine besondere Ligand-Protein-Wechselwirkung unveränderliche Trennung kann sich bedeutsam mit Lösungsbedingungen (z.B Temperatur, pH und Salz-Konzentration) ändern. Die Wirkung von verschiedenen Lösungsbedingungen ist, die Kraft irgendwelcher zwischenmolekularen Wechselwirkungen effektiv zu modifizieren, die einen besonderen Ligand-Protein-Komplex zusammenhalten.

Rauschgifte können schädliche Nebenwirkungen durch Wechselwirkungen mit Proteinen erzeugen, für die sie dazu nicht gemeint geworden sind oder vorgehabt haben aufeinander zu wirken. Deshalb wird viel pharmazeutische Forschung das Entwerfen von Rauschgiften gezielt, die zu nur ihren Zielproteinen (Negatives Design) mit der hohen Sympathie (normalerweise 0.1-10 nM) oder bei der Besserung der Sympathie zwischen einem besonderen Rauschgift und seinem in - vivo Protein-Ziel (Positives Design) binden.

Antikörper

Im spezifischen Fall von Antikörpern (Ab), der zum Antigen (Ag) gewöhnlich bindet, wird die unveränderliche Sympathie verwendet. Es ist die umgekehrte unveränderliche Trennung.

:

\text {Ab} + \text {Ag} \rightleftharpoons \text {AbAg}

</Mathematik>:

K_ = \frac {\\ist [\text {AbAg} \right]} {\\link [\text {Ab} \right] \left [\text {Ag} \right]} = \frac {1} {K_ {d}} abgereist

</Mathematik>

Dieses chemische Gleichgewicht ist auch das Verhältnis des auf der Rate (k) und (k) Konstanten außer Rate. Zwei Antikörper können dieselbe Sympathie haben, aber man kann sowohl einen hohen auf - als auch Konstante außer Rate haben, während der andere sowohl einen niedrigen auf - als auch Konstante außer Rate haben kann.

:

K_ = \frac {k_\text {vorwärts}} {k_\text {zurück}} = \frac {\\mbox {auf der Rate}} {\\mbox }{außer Rate} \

</Mathematik>

Sauer-Grundreaktionen

Für die Deprotonierung von Säuren ist K als K, die saure unveränderliche Trennung bekannt. Stärkere Säuren, zum Beispiel phosphorige oder Schwefelsäure, haben größere Trennungskonstanten; schwächere Säuren, wie essigsaure Säure, haben kleinere Trennungskonstanten.

(Das Symbol, das für die saure unveränderliche Trennung verwendet ist, kann zu Verwirrung mit der unveränderlichen Vereinigung führen, und es kann notwendig sein, die Reaktion oder den Gleichgewicht-Ausdruck zu sehen, um zu wissen, der gemeint wird.)

Saure Trennungskonstanten werden manchmal durch p ausgedrückt, der als definiert wird:

:

\mathrm {p} K_ =-\log_ {10} {K_ {ein} }\

</Mathematik>

Diese Notation wird in anderen Zusammenhängen ebenso gesehen; es wird für covalent Trennungen hauptsächlich verwendet (d. h., Reaktionen, in denen chemische Obligationen gemacht oder gebrochen werden) da können sich solche Trennungskonstanten außerordentlich ändern.

Ein Molekül kann mehrere saure Trennungskonstanten haben. In dieser Beziehung ist das abhängig von der Zahl der Protone, die sie aufgeben können, definieren wir monoprotic, diprotic und triprotic Säuren. Die ersten (z.B essigsaure Säure oder Ammonium) haben nur eine dissociable Gruppe, die zweiten (kohlenstoffhaltige Säure, Bikarbonat, glycine) haben zwei dissociable Gruppen, und die dritten (z.B phosphorige Säure) haben drei dissociable Gruppen. Im Fall von vielfachen PK-Werten werden sie durch Indizes benannt: pK, pK, pK und so weiter. Für Aminosäuren verweist die pK Konstante auf seinen carboxyl (-COOH) Gruppe, pK verweist auf seinen amino (-NH) Gruppe, und der pK ist der pK Wert seiner Seitenkette.

Von Wasser unveränderliche Trennung

Als ein oft verwendeter spezieller Fall wird die von Wasser unveränderliche Trennung häufig als K ausgedrückt:

Die Konzentration von Wasser wird in die Definition nicht eingeschlossen

K, aus Gründen, die im unveränderlichen Artikel-Gleichgewicht beschrieben sind.

Der Wert von K ändert sich mit der Temperatur, wie gezeigt, im Tisch unten. Diese Schwankung muss in Betracht gezogen werden, wenn man genaue Maße von Mengen wie pH macht.

Siehe auch

• K Datenbank
• Säure
• pH
• Scatchard planen