Säure von Aspartic

Säure von Aspartic (abgekürzt als Natter oder D) ist eine α-amino Säure mit der chemischen Formel HOOCCH (NH) CHCOOH. Das carboxylate Anion, Salz oder ester von aspartic Säure sind als aspartate bekannt. Der-isomer von aspartate ist eine von den 20 proteinogenic Aminosäuren, d. h., die Bausteine von Proteinen. Seine codons sind GAU und GAC.

Säure von Aspartic ist zusammen mit glutamic Säure, die als eine acidic Aminosäure mit einem pKa 4.0 klassifiziert ist. Aspartate ist in der Biosynthese durchdringend. Als mit allen Aminosäuren hängt die Anwesenheit saurer Protone von der lokalen chemischen Umgebung des Rückstands und dem pH der Lösung ab.

Entdeckung

Säure von Aspartic wurde zuerst 1827 von Plisson entdeckt, ist auf asparagine zurückzuführen gewesen, der von Spargel-Saft 1806 durch das Kochen mit einer Basis isoliert worden war.

Formen und Nomenklatur

Der Begriff "aspartic Säure" bezieht sich entweder auf von zwei Formen oder auf einer Mischung zwei. Dieser zwei Formen werden nur ein, "-aspartic Säure", in Aminosäuren direkt vereinigt. Die biologischen Rollen seines Kollegen, "wird-aspartic Säure" mehr beschränkt. Wo enzymatische Synthese ein oder der andere erzeugen wird, werden die meisten chemischen Synthesen beide Formen, "-aspartic Säure," bekannt als eine racemic Mischung erzeugen.

Rolle in der Biosynthese von Aminosäuren

Aspartate ist in Säugetieren unwesentlich, von oxaloacetate durch transamination erzeugt werden. Es kann auch im Harnstoff-Zyklus von Ornithine und Citrulline gemacht werden. In Werken und Kleinstlebewesen ist aspartate der Vorgänger zu mehreren Aminosäuren, einschließlich vier, die für Menschen notwendig sind: methionine, threonine, isoleucine, und lysine. Die Konvertierung von aspartate zu diesen anderen Aminosäuren beginnt mit der Verminderung von aspartate zu seinem "Halbaldehyd", OCCH (NH) CHCHO. Asparagine wird aus aspartate über transamidation abgeleitet:

:-OCCH (NH) CHCO-+ GC (O) NH + OCCH (NH) CHCONH + + GC (O) O

(wo GC (O) NH und GC (O) OH glutamine und glutamic Säure, beziehungsweise sind)

Andere biochemische Rollen

Aspartate ist auch ein metabolite im Harnstoff-Zyklus und nimmt an gluconeogenesis teil. Es trägt abnehmende Entsprechungen in malate-aspartate Pendelbus, der die bereite Zwischenkonvertierung von aspartate und oxaloacetate verwertet, der die oxidierte (dehydrogenated) Ableitung von malic Säure ist. Aspartate schenkt ein Stickstoff-Atom in der Biosynthese von inosine, dem Vorgänger zu den Purine-Basen.

Neurotransmitter

Aspartate (die verbundene Basis von aspartic Säure) stimuliert NMDA Empfänger, obwohl nicht so stark wie die Aminosäure neurotransmitter glutamate tut.

Quellen

Diätetische Quellen

Säure von Aspartic ist nicht eine wesentliche Aminosäure, was bedeutet, dass sie von metabolischen Hauptpfad-Zwischengliedern in Menschen synthetisiert werden kann. Säure von Aspartic wird gefunden in:

Chemische Synthese

Säure von Racemic aspartic kann von diethyl Natrium phthalimidomalonate, synthetisiert werden

(CH (CO) NC (COEt)).

Der Hauptnachteil der obengenannten Technik ist, dass äquimolare Beträge jedes enantiomer gemacht werden, verwertet der Körper nur L-Aminosäuren. Das Verwenden der Biotechnologie ist es jetzt möglich, unbeweglich gemachte Enzyme zu verwenden, um gerade einen Typ von enantiomer infolge ihres stereospecificity zu schaffen. Säure von Aspartic wird synthetisch mit Ammonium fumarate und aspartase von E.coli gemacht, E.coli bricht gewöhnlich die aspartic Säure als eine Stickstoff-Quelle, aber das Verwenden von Überbeträgen von Ammonium fumarate eine Umkehrung des Jobs des Enzyms ist möglich, und so wird aspartic Säure zu sehr hohen Erträgen, 98.7 Mm von 1 M gemacht.

Siehe auch

  • Aspartate transaminase
  • Natrium poly (aspartate), ein synthetisches Polyamid

Links


Alanine / Säure von Glutamic
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