Methionine (oder; abgekürzt als Entsprochen oder M)

ist eine α-amino Säure mit der chemischen Formel HOCCH (NH) CHCHSCH. Diese wesentliche Aminosäure wird als nichtpolar klassifiziert. Diese Aminosäure wird vor dem codon AUG, auch bekannt als der Einleitung codon codiert, da es das Codiergebiet von mRNA anzeigt, wo die Übersetzung ins Protein beginnt.

Funktion

Zusammen mit cysteine ist methionine einer von zwei Schwefel enthaltendem proteinogenic Aminosäuren. Sein abgeleiteter S-adenosyl methionine (SAM) dient als ein Methyl-Spender. Methionine ist ein Zwischenglied in der Biosynthese von cysteine, carnitine, rinderartig, lecithin, phosphatidylcholine, und anderer phospholipids. Die unpassende Konvertierung von methionine kann zu atherosclerosis führen.

Diese Aminosäure wird auch von Werken für die Synthese von Äthylen verwendet. Der Prozess ist als der Zyklus von Yang oder der methionine Zyklus bekannt.

Methionine ist eine von nur zwei Aminosäuren, die durch einen einzelnen codon (AUG) im genetischen Standardcode verschlüsselt sind (tryptophan, verschlüsselt durch UGG, ist der andere). Der codon AUG ist auch die "Anfang"-Nachricht für einen ribosome, der der Einleitung der Protein-Übersetzung aus mRNA Zeichen gibt. Demzufolge wird methionine in die N-Endposition aller Proteine in eukaryotes und archaea während der Übersetzung vereinigt, obwohl es gewöhnlich durch die Postübersetzungsmodifizierung entfernt wird. In Bakterien wird der abgeleitete N-formylmethionine als die anfängliche Aminosäure verwendet.

Ratten haben gefressen eine Diät ohne methionine hat steatohepatitis entwickelt. Die Regierung von methionine hat die pathologischen Folgen der methionine Beraubung verbessert.

Zwitterions

Biosynthese

Als eine wesentliche Aminosäure wird methionine de novo in Menschen nicht synthetisiert, die methionine aufnehmen müssen oder Proteine methionine-enthaltend. In Werken und Kleinstlebewesen wird methionine über einen Pfad synthetisiert, der sowohl aspartic Säure als auch cysteine verwendet. Erstens, aspartic Säure wird über β-aspartyl-semialdehyde in homoserine umgewandelt, das Paar von aneinander grenzenden Methylen-Gruppen vorstellend. Homoserine wandelt sich zu O-succinyl homoserine um, der dann mit cysteine reagiert, um cystathionine zu erzeugen, der zerspaltet wird, um homocysteine nachzugeben. Nachfolgender methylation der thiol Gruppe durch folates gewährt methionine. Sowohl cystathionine \U 03B3\synthase als auch cystathionine \U 03B2\lyase verlangen pyridoxyl-5 '-Phosphat als ein cofactor, wohingegen homocysteine methyltransferase Vitamin B als ein cofactor verlangt.

An der methionine Biosynthese beteiligte Enzyme:

1. aspartokinase
2. β-Aspartate-Halbaldehyd dehydrogenase
3. homoserine dehydrogenase
4. homoserine O-transsuccinylase
5. cystathionine \U 03B3\synthase
6. cystathionine \U 03B2\lyase
7. methionine synthase (in Säugetieren, dieser Schritt wird durch homocysteine methyltransferase durchgeführt)

Andere biochemische Pfade

Obwohl Säugetiere methionine nicht synthetisieren können, können sie ihn noch in einer Vielfalt von biochemischen Pfaden verwenden:

Generation von homocysteine

Methionine wird zu S-adenosylmethionine (SAM) durch (1) methionine adenosyltransferase umgewandelt.

SAM dient als ein Methyl-Spender in vielen (2) methyltransferase Reaktionen, und wird zu S-adenosylhomocysteine (SAH) umgewandelt.

(3) Adenosylhomocysteinase wandelt SAH zu homocysteine um.

Es gibt zwei Schicksale von homocysteine: Es kann verwendet werden, um methionine zu regenerieren, oder cysteine zu bilden.

Regeneration von methionine

Methionine kann von homocysteine über (4) methionine synthase in einer Reaktion regeneriert werden, die Vitamin B als ein cofactor verlangt.

Homocysteine kann auch remethylated sein, der glycine betaine (NNN-trimethyl glycine, TMG) zu methionine über das Enzym betaine-homocysteine methyltransferase (E.C.2.1.1.5, BHMT) verwendet. BHMT macht bis zu 1.5 % des ganzen auflösbaren Proteins der Leber, und neue Beweise weisen darauf hin, dass es einen größeren Einfluss auf methionine und homocysteine homeostasis haben kann als methionine synthase.

Konvertierung zu cysteine

Homocysteine kann zu cysteine umgewandelt werden.

• (5) Cystathionine \U 03B2\synthase (ein PLP-abhängiges Enzym) verbindet homocysteine und serine, um cystathionine zu erzeugen. Anstatt cystathionine über cystathionine \U 03B2\lyase, als im biosynthetic Pfad zu erniedrigen, wird cystathionine zu cysteine und α-ketobutyrate über (6) cystathionine \U 03B3\lyase gebrochen.
• (7) Das Enzym α-ketoacid dehydrogenase wandelt α-ketobutyrate zu propionyl-CoA um, der metabolized zu succinyl-CoA in einem dreistufigen Prozess ist (sieh propionyl-CoA für den Pfad).

Synthese

Racemic methionine kann von diethyl Natrium phthalimidomalonate durch die Alkylierung mit chloroethylmethylsulfide (ClCHCHSCH) gefolgt von der Hydrolyse und Decarboxylierung synthetisiert werden.

Diätetische Quellen

Hohe Niveaus von methionine können in Eiern, Sesamkörnern, Paranüssen, Fisch, Fleisch und einigen anderen Pflanzensamen gefunden werden; methionine wird auch in Getreidekörnern gefunden. Die meisten Früchte und Gemüsepflanzen enthalten sehr wenig davon. Die meisten Hülsenfrüchte sind auch in methionine niedrig. Die Ergänzung von Zerealien (methionine) und Hülsenfrüchten (lysine), ein ganzes Protein zur Verfügung stellend, ist eine klassische Kombination, gefunden weltweit, solcher als in Reis und Bohnen oder Tortilla und Bohnen.

Racemic methionine wird manchmal als eine Zutat zu Lieblingsnahrungsmitteln hinzugefügt.

Beschränkung von Methionine

Es gibt wissenschaftliche Beweise, dass das Einschränken methionine Verbrauch Lebensspanne in einigen Tieren vergrößern kann.

Eine 2005-Studie hat methionine Beschränkung energielos gezeigt Beschränkung erweitert Maus-Lebensspanne.

Andererseits hat sich eine in der Natur veröffentlichte Studie dem Hinzufügen gerade der wesentlichen Aminosäure methionine zur Diät von Taufliegen unter der diätetischen Beschränkung (DR - einschließlich der Beschränkung von wesentlichen Aminosäuren) wieder hergestellte Fertilität gezeigt, ohne die Lebensspanne zu reduzieren, die für DR Restored zu normalen Niveaus typisch ist, "hat Methionine allein Fertilität so viel vergrößert wie volle Fütterung, aber ohne Lebensspanne zu reduzieren."

Mehrere Studien haben gezeigt, dass methionine Beschränkung auch Lebensspanne vergrößert, alterszusammenhängende Krankheitsprozesse hemmt, und Doppelpunkt carcinogenesis in Ratten hemmt.

Eine 2009-Studie auf Ratten hat sich "methionine gezeigt die Ergänzung in der Diät vergrößert spezifisch mitochondrial ROS Produktion und mitochondrial DNA oxidative Schaden in der Ratte-Leber mitochondria Angebot eines plausiblen Mechanismus für seinen hepatotoxicity".

Anderer Gebrauch

DL-methionine wird manchmal als eine Ergänzung von Hunden gegeben; es hilft, Hunde vom zerstörenden Gras durch das Reduzieren des pH des Urins abzuhalten.

Methionine wird erlaubt, weil eine Ergänzung des organischen Geflügel-Futters unter den Vereinigten Staaten organisches Programm bescheinigt hat.

Siehe auch

• Allantoin
• Formylmethionine
• Oxydation von Methionine
• Vergiftung von Paracetamol - Eine Methionine-Paracetamol Vorbereitung, die hepatotoxicity verhindern könnte.
• Photoreaktiver methionine

Links

• Nahrungsmittelquellen von Methionine
• Nahrungsmittel, die methionine enthalten