Cysteine (abgekürzt als Cys oder C) ist eine α-amino Säure mit der chemischen Formel HOCCH (NH) CHSH. Es ist eine halbwesentliche Aminosäure, was bedeutet, dass es biosynthesized in Menschen sein kann. Seine codons sind UGU und UGC.

betrachtete, war Cysteine eine wasserquellfähige auf dem Glauben gestützte Aminosäure, dass die thiol Gruppe gut mit Wasser aufeinander wirkt. Jedoch nimmt die cysteine Seitenkette am hydrophoben Abbinden-System des micelle teil. Der quantitative Vergleich der Werte der kritischen micelle Konzentrationen führt zum Beschluss, dass die CHSH Gruppe von Aminosäure dieselbe Wirkung auf die micelle Stabilität als eine Methylen-Gruppe des Kohlenwasserstoff-Schwanzes hat. Deshalb gibt es Rechtfertigung für die kürzlich stimmhaften Annahmen der hydrophoben Natur der cysteine Seitenkette in Proteinen.

Die thiol Seitenkette nimmt häufig an enzymatischen Reaktionen teil, als ein nucleophile dienend. Der thiol ist gegen oxidization empfindlich, um die Disulfid-Ableitung cystine zu geben, der einer wichtigen Strukturrolle in vielen Proteinen dient. Wenn verwendet, als ein Nahrungsmittelzusatz hat es die E-Nummer E920.

Kristallmorphologie von Cystine und Anwesenheit im Urin

Kristalle von Cystine sind 6 hat Partei ergriffen, und kommen Sie in verschiedenen Größen. Sie können sowohl im Menschen als auch in Säugetier-Urin unter einem leichten Mikroskop gefunden werden. Die Anwesenheit von cystine Kristallen ist häufig für Aminosäure-Resorptionsdefekte bezeichnend. Wie man berichtet hat, ist Cystinuria in vielen Rassen von Hunden vorgekommen. In Menschen ist die Anwesenheit von cystine Kristallen für cystinosis eine seltene genetische Krankheit bezeichnend.

Quellen

Diätetische Quellen

Obwohl klassifiziert, als eine unwesentliche Aminosäure, in seltenen Fällen, kann cysteine für Säuglings, den Ältlichen und die Personen mit bestimmter metabolischer Krankheit notwendig sein, oder die unter malabsorption Syndromen leiden. Cysteine kann gewöhnlich durch den menschlichen Körper unter normalen physiologischen Bedingungen synthetisiert werden, wenn eine genügend Menge von methionine verfügbar ist. Cysteine ist catabolized in der gastrointestinal Fläche und dem Plasma. Im Gegensatz reist cystine sicher durch die GI Fläche und das Plasma und wird auf die zwei cysteine Moleküle nach dem Zellzugang schnell reduziert.

Cysteine wird in den meisten eiweißreichen Nahrungsmitteln gefunden, einschließlich:

• Tierquellen: Schweinefleisch, Wurst-Fleisch, Huhn, Truthahn, Ente, Mittagessen-Fleisch, Eier, Milch, Molke-Protein, ricotta, Hüttenkäse, Joghurt
• Pflanzenquellen: Roter Pfeffer, Knoblauch, Zwiebeln, Brokkoli, Brüsseler Spross, Hafer, granola, Weizenkeim, hat Linsen getrieben.

Wie andere Aminosäuren hat cysteine einen amphoteric Charakter.

Industriequellen

Die Mehrheit von-Cysteine wurde einmal industriell durch die Hydrolyse des menschlichen Haars erhalten, aber in den letzten Jahren werden 80 % von Ente-Federn erzeugt. Wegen Marktselbstbeherrschungen mit dem jüdischen Koscher und Moslem Halal jedoch ist es jetzt möglich, synthetisch erzeugtes Material, obgleich zu einem höheren Preis zu bekommen. Der synthetische Weg schließt Gärung ein, die einen Mutanten von E. coli verwertet. Wacker Chemie hat einen Weg von eingesetztem thiazolines eingeführt. Im Anschluss an diese Technologie wird L-cysteine durch die Hydrolyse von racemic 2 amino \U 0394\thiazoline 4 carboxylic Säure mit Pseudomonas thiazolinophilum erzeugt.

Biosynthese

In Tieren beginnt Biosynthese mit der Aminosäure serine. Der Schwefel wird aus methionine abgeleitet, der zu homocysteine durch den ZwischenS-adenosylmethionine umgewandelt wird. Beta-synthase von Cystathionine verbindet dann homocysteine und serine, um den asymmetrischen thioether cystathionine zu bilden. Das Enzym cystathionine Gamma-Lyase wandelt den cystathionine in cysteine und Alpha-ketobutyrate um. In Werken und Bakterien, cysteine Biosynthese fängt wieder von serine an, der zu O-acetylserine durch das Enzym serine transacetylase umgewandelt wird. Das Enzym O-acetylserine (thiol)-lyase, mit Sulfid-Quellen, wandelt diesen ester in cysteine um, Azetat veröffentlichend.

Biologische Funktionen

Der cysteine thiol Gruppe ist nucleophilic und leicht oxidiert. Die Reaktionsfähigkeit wird erhöht, wenn der thiol ionisiert wird, und cysteine Rückstände in Proteinen PK-Werte in der Nähe von der Neutralität haben, so sind häufig in ihrer reaktiven Thiolate-Form in der Zelle. Wegen seiner hohen Reaktionsfähigkeit hat die thiol Gruppe von cysteine zahlreiche biologische Funktionen.

Vorgänger zum Antioxidationsmittel glutathione

Wegen der Fähigkeit von thiols, redox Reaktionen zu erleben, hat cysteine Antioxidationsmittel-Eigenschaften. Die Antioxidationsmittel-Eigenschaften von Cysteine werden normalerweise im tripeptide glutathione ausgedrückt, der in Menschen sowie anderen Organismen vorkommt. Die Körperverfügbarkeit von mündlichem glutathione (GSH) ist unwesentlich; so muss es biosynthesized von seinen konstituierenden Aminosäuren, cysteine, glycine, und glutamic Säure sein. Säure von Glutamic und glycine sind in den meisten Westdiäten sogleich verfügbar, aber die Verfügbarkeit von cysteine kann das Begrenzungssubstrat sein.

Disulfid-Obligationen

Disulfid-Obligationen spielen eine wichtige Rolle in der Falte und Stabilität von einigen Proteinen, gewöhnlich zum extracellular Medium verborgene Proteine. Da die meisten Zellabteilungen Umgebungen reduzieren, sind Disulfid-Obligationen im cytosol mit einigen Ausnahmen, wie bemerkt, unten allgemein nicht stabil.

Disulfid-Obligationen in Proteinen werden durch die Oxydation der thiol Gruppen von cysteine Rückständen gebildet. Die andere Schwefel enthaltende Aminosäure, methionine, kann Disulfid-Obligationen nicht bilden. Aggressivere oxidants wandeln cysteine zur entsprechenden sulfinic Säure und sulfonic Säure um. Rückstände von Cysteine spielen eine wertvolle Rolle durch crosslinking Proteine, die die Starrheit von Proteinen vergrößert und auch fungiert, um proteolytic Widerstand zuzuteilen (da Protein-Export ein kostspieliger Prozess ist, ist das Minimieren seiner Notwendigkeit vorteilhaft). Innerhalb der Zelle unterstützen Disulfid-Brücken zwischen cysteine Rückständen innerhalb eines polypeptide die tertiäre Struktur des Proteins. Insulin ist ein Beispiel eines Proteins mit cystine crosslinking, worin zwei getrennte peptide Ketten von einem Paar von Disulfid-Obligationen verbunden werden.

Protein-Disulfid isomerases katalysiert die richtige Bildung von Disulfid-Obligationen; die Zelle überträgt dehydroascorbic Säure dem endoplasmic reticulum, der die Umgebung oxidiert. In dieser Umgebung werden cysteines im Allgemeinen zu cystine oxidiert und sind als ein nucleophiles nicht mehr funktionell.

Vorgänger zu Eisenschwefel-Trauben

Cysteine ist eine wichtige Quelle des Sulfids im menschlichen Metabolismus. Das Sulfid in Eisenschwefel-Trauben und in nitrogenase wird aus cysteine herausgezogen, der zu alanine im Prozess umgewandelt wird.

Metallion-Schwergängigkeit

Außer den Eisenschwefel-Proteinen, viele anderes Metall cofactors in Enzymen werden zum thiolate substituent von cysteinyl Rückständen gebunden. Beispiele schließen Zink in Zinkfinger und Alkohol dehydrogenase, Kupfer in den blauen Kupferproteinen, Eisen in cytochrome P450, und Nickel in [NiFe]-hydrogenases ein. Die thiol Gruppe hat auch eine hohe Sympathie für schwere Metalle, so dass Proteine, die cysteine wie metallothionein enthalten, Metalle wie Quecksilber, Leitung und Kadmium dicht binden werden.

Postübersetzungsmodifizierungen

Beiseite von seiner Oxydation zu cystine nimmt cysteine an zahlreichen Postübersetzungsmodifizierungen teil. Der nucleophilic thiol Gruppe erlaubt cysteine, sich zu anderen Gruppen z.B in prenylation zu paaren. Ubiquitin ligases übertragen ubiquitin seinem Anhänger, Proteinen und caspases, die sich mit proteolysis im apoptotic Zyklus beschäftigen. Inteins fungieren häufig mit der Hilfe eines katalytischen cysteine. Diese Rollen werden normalerweise auf das intrazelluläre Milieu beschränkt, wo die Umgebung abnimmt, und cysteine zu cystine nicht oxidiert wird.

Anwendungen

Cysteine, hauptsächlich der-enantiomer, ist ein Vorgänger im Essen, dem Arzneimittel und den persönlichen Sorge-Industrien. Eine der größten Anwendungen ist die Produktion von Geschmäcken. Zum Beispiel gibt die Reaktion von cysteine mit Zucker in einer Reaktion von Maillard Fleisch-Geschmäcke nach.-cysteine wird auch als eine in einer Prozession gehende Hilfe für das Backen verwendet.

Im Feld der persönlichen Sorge wird cysteine für Dauerwelle-Anwendungen vorherrschend in Asien verwendet. Wieder wird der cysteine verwendet, um die Disulfid-Obligationen im keratin des Haars zu zerbrechen.

Cysteine ist ein sehr populäres Ziel für Seite-geleitete Beschriften-Experimente, um biomolecular Struktur und Dynamik zu untersuchen. Maleimides wird cysteine das Verwenden einer covalent Hinzufügung von Michael auswählend beifügen. Das Seite-geleitete Drehungsbeschriften für EPR oder paramagnetische Entspannung hat NMR erhöht auch verwendet cysteine umfassend.

In einem von fünf Spitzenzigarettengesellschaften veröffentlichten 1994-Bericht ist cysteine einer der 599 Zusätze zu Zigaretten. Wie die meisten Zigarettenzusätze, jedoch, sein Gebrauch oder Zweck ist unbekannt. Seine Einschließung in Zigaretten konnte zwei Vorteile anbieten: Das Handeln als ein Hustenmittel, seit dem Rauchen der Zunahme-Schleim-Produktion in den Lungen; und die Erhöhung des vorteilhaften Antioxidationsmittels glutathione (der in Rauchern verringert wird).

Schafe

Cysteine ist von Schafen erforderlich, um Wolle zu erzeugen: Es ist eine wesentliche Aminosäure, die als Essen vom Gras angenommen werden muss. Demzufolge, während Wassermangel-Bedingungen, hören Schafe auf, Wolle zu erzeugen; jedoch, transgenic Schafe, die ihren eigenen cysteine machen können, sind entwickelt worden.

Das Reduzieren toxischer Effekten von Alkohol

Cysteine ist als ein vorbeugender oder Gegenmittel für einige der negativen Effekten von Alkohol, einschließlich des Leberschadens und Katers vorgeschlagen worden. Es wirkt den giftigen Effekten des Acetaldehyd entgegen, der das Hauptnebenprodukt des Alkohol-Metabolismus ist und für die meisten negativen Nachwirkungen und langfristigen Schaden verantwortlich ist, der mit dem Alkohol-Gebrauch (aber nicht die unmittelbaren Effekten der Betrunkenheit) vereinigt ist. Cysteine unterstützt den nächsten Schritt im Metabolismus, der Acetaldehyd in die relativ harmlose essigsaure Säure verwandelt. In einer Ratte-Studie, prüfen Sie Tiere hat eine Dosis des Acetaldehyd erhalten (der Betrag, der normalerweise Hälfte aller Tiere tötet). Diejenigen, die cysteine erhalten haben, hatten eine 80-%-Überleben-Rate; als sowohl cysteine als auch Thiamin, alle überlebten Tiere verwaltet wurden. Es gibt noch nicht unmittelbaren Beweis für oder gegen seine Wirksamkeit in Menschen, die Alkohol an normalen Niveaus verbrauchen.

N-Acetylcysteine

N-Acetyl - cysteine (NAC) ist eine Ableitung von cysteine, worin eine Acetyl-Gruppe dem Stickstoff-Atom beigefügt wird. Diese Zusammensetzung wird als eine diätetische Ergänzung verkauft, allgemein Antioxidationsmittel und Leber schützende Effekten fordernd. NAC wird häufig als eine Husten-Medizin verwendet, weil er die Disulfid-Obligationen im Schleim zerbricht und es so verflüssigt, es leichter machend, auszuhusten. Es ist auch diese Handlung von brechenden Disulfid-Obligationen, die es nützlich in der Verdünnung des anomal dicken Schleims in fibrosis Blasenpatienten macht. NAC wird auch als ein spezifisches Gegenmittel in Fällen der acetaminophen Überdosis und zwanghafte Zwangsunordnungen wie trichotillomania verwendet.

Siehe auch

• Selenocysteine
• Aminosäuren
• Thiols
• Metabolismus von Cysteine
• Cystinuria

Links

• Internationales Nierenstein-Institut
• http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/cystein en.html
• Auf der hydrophoben Natur von cysteine.
• 952-10-3056-9 Wechselwirkung von Alkohol und im pathogenesis von oberen Verdauungstrakt-Krebsen - möglicher chemoprevention mit cysteine rauchend
• Cystine Nierensteine