Serine (abgekürzt als Ser oder S) ist eine Aminosäure mit der Formel HOCCH (NH) CHOH. Es ist eine von proteinogenic Aminosäuren. Seine codons im genetischen Code sind UCU, UCC, UCA, UCG, AGU und AGC. Auf Grund von der hydroxyl Gruppe wird serine als eine polare Aminosäure klassifiziert.

Ereignis und Biosynthese

Diese Zusammensetzung ist eines des natürlichen Auftretens proteinogenic Aminosäuren. Nur der-stereoisomer erscheint natürlich in Proteinen. Es ist für die menschliche Diät nicht notwendig, da es im Körper von anderem metabolites einschließlich glycine synthetisiert wird. Serine wurde zuerst beim Seidenprotein, einer besonders reichen Quelle 1865 erhalten. Sein Name wird aus dem Latein für Seide, sericum abgeleitet. Die Struktur von Serine wurde 1902 gegründet.

Die Biosynthese von serine fängt mit der Oxydation von 3-phosphoglycerate zum 3-phosphohydroxypyruvate und NADH an. Reduktiver amination dieses von der Hydrolyse gefolgten ketone gibt serine. Serine hydroxymethyltransferase katalysiert die umkehrbaren, gleichzeitigen Konvertierungen von-serine zu glycine (retro-aldol Spaltung) und 5,6,7,8-tetrahydrofolate zum 5,10-methylenetetrahydrofolate (Hydrolyse).

Diese Zusammensetzung kann auch natürlich erzeugt werden, wenn UV Licht einfaches Eis wie eine Kombination von Wasser, Methanol, Wasserstoffzyanid und Ammoniak illuminiert, darauf hinweisend, dass es in kalten Gebieten des Raums leicht erzeugt werden kann.

Produktion

Industriell wird L-serine durch die Gärung mit ungefähr pro Jahr erzeugten 100-1000 Tonnen erzeugt. Im Laboratorium racemic kann serine vom Methyl acrylate über mehrere Schritte bereit sein:

Biologische Funktion

Metabolisch

Serine ist im Metabolismus wichtig, in dem er an der Biosynthese von purines und pyrimidines teilnimmt. Es ist der Vorgänger zu mehreren Aminosäuren einschließlich glycine und cysteine und tryptophan in Bakterien. Es ist auch der Vorgänger zu vielem anderem metabolites, einschließlich sphingolipids und folate, der der Hauptspender von Ein-Kohlenstoff-Bruchstücken in der Biosynthese ist.

Strukturrolle

Serine spielt eine wichtige Rolle in der katalytischen Funktion von vielen Enzymen. Wie man gezeigt hat, ist es in den aktiven Seiten von chymotrypsin, trypsin, und vielen anderen Enzymen vorgekommen. Wie man gezeigt hat, haben das so genannte Nervengas und viele in Insektiziden verwendete Substanzen durch das Kombinieren mit einem Rückstand von serine in der aktiven Seite von Azetylcholin esterase, das Hemmen des Enzyms völlig gehandelt.

Als ein Bestandteil (Rückstand) von Proteinen kann seine Seitenkette O-linked glycosylation erleben, der funktionell mit Zuckerkrankheit verbunden sein kann.

Es ist einer von drei Aminosäure-Rückständen, die allgemein phosphorylated durch kinases während der Zelle sind, die in eukaryotes signalisiert. Rückstände von Phosphorylated serine werden häufig phosphoserine genannt.

Serine macht Spaß pro-sind ein allgemeiner Typ dessen machen Spaß pro-.

Nachrichtenübermittlung

- Serine, der im Gehirn durch serine racemase von-serine (sein enantiomer) synthetisiert ist, dient sowohl als ein neurotransmitter als auch als ein gliotransmitter durch das Aktivieren von NMDA Empfängern, das Bilden von ihnen fähig sich zu öffnen, wenn sie dann auch binden, glutamate. ist-serine ein starker agonist an der glycine Seite des NMDA-Typs glutamate Empfänger. Für den Empfänger, um sich glutamate zu öffnen, und müssen entweder glycine oder-serine dazu binden. Tatsächlich ist-serine ein stärkerer agonist an der glycine Seite auf dem NMDAR als glycine selbst. wie man nur dachte, hat-serine in Bakterien bis relativ kürzlich bestanden; es war die zweite Aminosäure, die entdeckt ist, in Menschen, Gegenwart als ein Signalmolekül im Gehirn bald nach der Entdeckung von-aspartate natürlich zu bestehen. Aminosäuren waren in Menschen eher entdeckt worden, die glycine Seite auf dem NMDA Empfänger könnte stattdessen die-serine Seite genannt werden.

Siehe auch

• Ansammlungseigenschaften von Serine in Trauben von Serine octamer