Haptoglobin (abgekürzt als Hp) ist ein Protein, das in Menschen durch das HP-Gen verschlüsselt wird. In Plasma bindet haptoglobin freies Hämoglobin (HB) veröffentlicht von erythrocytes mit der hohen Sympathie und hemmt dadurch seine oxidative Tätigkeit. Der Haptoglobin-Hämoglobin-Komplex wird dann durch das reticuloendothelial System (größtenteils die Milz) entfernt. In klinischen Einstellungen wird die Haptoglobulin-Feinprobe verwendet, um sich für und Intragefäß-Monitor filmen zu lassen. Im freien hemolysis Intragefäßhämoglobin wird in den Umlauf veröffentlicht, und folglich wird haptoglobin das HB binden. Das verursacht einen Niedergang in Niveaus von Hp. Umgekehrt, in extravascular hemolysis das reticuloendothelial System, besonders-splenic monocytes, phagocytose der erythrocytes und das Hämoglobin wird in den Umlauf nicht veröffentlicht, und folglich haptoglobin Niveaus sind normal.

Funktion

Dieses Gen verschlüsselt einen preproprotein, der bearbeitet wird, um sowohl Alpha als auch Beta-Ketten nachzugeben, die sich nachher als ein tetramer verbinden, um haptoglobin zu erzeugen. Haptoglobin fungiert, um freies Plasmahämoglobin zu binden, das degradative Enzymen erlaubt, Zugang zum Hämoglobin zu gewinnen, während es zur gleichen Zeit Verlust von Eisen durch die Nieren verhindert und die Nieren vor dem Schaden durch das Hämoglobin schützt. Aus diesem Grund wird es häufig das Selbstmordprotein genannt.

Synthese

Haptoglobin wird größtenteils durch hepatocytes sondern auch durch andere Gewebe erzeugt: z.B, Haut, Lunge und Niere. Außerdem wird das haptoglobin Gen in murine und menschlichem fetthaltigem Gewebe ausgedrückt.

Wie man

gezeigt hatte, war Haptoglobin im fetthaltigen Gewebe des Viehs ebenso ausgedrückt worden (Saremi u. a. 2010).

Struktur

Haptoglobin, in seiner einfachsten Form, besteht aus zwei α- und zwei β-chains, die durch Disulfid-Brücken verbunden sind. Die Ketten entstehen aus einem allgemeinen Vorgänger-Protein, das während der Protein-Synthese zerspalteter proteolytically ist.

Hp besteht in zwei Allelic-Formen in der menschlichen Bevölkerung, dem so genannten Hp1 und dem Hp2, der letzten, die wegen der teilweisen Verdoppelung des Hp1 Gens entstanden ist. Drei Genotypen von Hp werden deshalb in Menschen gefunden: Hp1-1, Hp2-1 und Hp2-2. Wie man gezeigt hat, haben Hp von verschiedenen Genotypen Hämoglobin mit verschiedenen Sympathien mit Hp2-2 gebunden der schwächste Binder zu sein.

In anderen Arten

Hp ist in allen Säugetieren studiert bis jetzt, einige Vögel, z.B, Kormoran und Strauß sondern auch, in seiner einfacheren Form, im knochigen Fisch, z.B, zebrafish gefunden worden. Es ist interessant zu bemerken, dass Hp in mindestens einigen Amphibien (Xenopus) und neognathous Vögeln (Huhn und Gans) fehlt.

Klinische Bedeutung

Veränderungen in diesem Gen und/oder seiner Durchführungsgebiet-Ursache oder hypohaptoglobinemia. Dieses Gen ist auch mit diabetischem nephropathy, dem Vorkommen der Kranzarterie-Krankheit in Zuckerkrankheit des Typs 1, der Krankheit von Crohn, des entzündlichen Krankheitsverhaltens, primärer sclerosing cholangitis, Empfänglichkeit für die idiopathic Parkinsonsche Krankheit und ein reduziertes Vorkommen des Sumpffiebers von Plasmodium falciparum verbunden worden.

Da das reticuloendothelial System den Haptoglobin-Hämoglobin-Komplex vom Körper entfernen wird, haptoglobin Niveaus wird in hemolytic Anämien vermindert. Im Prozess des verbindlichen Hämoglobins sondert haptoglobin das Eisen innerhalb des Hämoglobins ab, eisenverwertende Bakterien davon abhaltend, aus hemolysis einen Nutzen zu ziehen. Es wird theoretisiert, dass, wegen dessen, sich haptoglobin zu einem akut-phasigen Protein entwickelt hat. HP hat einen Schutzeinfluss auf die hemolytic Niere.

Einige Studien vereinigen bestimmte haptoglobin Phänotypen mit der Gefahr der sich entwickelnden Schizophrenie.

Testprotokoll

Haptoglobin wird befohlen, wann auch immer ein Patient Symptome von der Anämie, wie Blässe, Erschöpfung oder Atemnot, zusammen mit physischen Zeichen von hemolysis, wie Gelbsucht oder dunkler Urin ausstellt. Der Test wird auch als eine hemolytic Anämie-Batterie allgemein bestellt, die auch eine Reticulocyte-Zählung und eine peripherische Blutschmiere einschließt. Es kann auch zusammen mit einem Direkten Antiglobulin-Test bestellt werden, wenn ein Patient verdächtigt wird, eine Transfusionsreaktion oder Symptome von der autogeschützten hemolytic Anämie zu haben. Außerdem kann es in Verbindung mit einem bilirubin bestellt werden.

Interpretation

Eine Abnahme in haptoglobin kann eine Diagnose der hemolytic Anämie, besonders wenn aufeinander bezogen, mit einer verminderten RBC-Zählung, Hämoglobin, und Hematocrit und auch einer vergrößerten Reticulocyte-Zählung unterstützen.

Wenn die Reticulocyte-Zählung vergrößert wird, aber das haptoglobin Niveau ist normal, kann das anzeigen, dass Zellzerstörung in der Milz und Leber vorkommt, die einen drogenindizierten hemolysis oder eine rote Zelle dysplasia anzeigen kann. Die Milz und Leber erkennen einen Fehler in den roten Zellen (entweder Rauschgift-Überzug die rote Zellmembran oder eine dysfunctional rote Zellmembran) an, und zerstören die Zelle. Dieser Typ der Zerstörung veröffentlicht Hämoglobin ins peripherische Blut nicht, so kann der haptoglobin nicht dazu binden. So wird der haptoglobin normal bleiben, wenn der hemolysis nicht streng ist. In strengem Extragefäßhemolysis, haptoglobin Niveaus kann auch niedrig sein, wenn der große Betrag des Hämoglobins im reticuloendothelial System zur Übertragung des freien Hämoglobins in Plasma führt.

Wenn es Symptome von der Anämie gibt, aber sowohl die Reticulocyte-Zählung als auch das haptoglobin Niveau sind normal, ist die Anämie nicht wegen hemolysis, aber stattdessen eines anderen Fehlers in der Zellproduktion, wie Aplastic-Anämie am wahrscheinlichsten

Niveaus von Haptoglobin, die vermindert werden, aber Zeichen der Anämie nicht begleiten, können Leberschaden anzeigen, weil die Leber genug haptoglobin zunächst nicht erzeugt.

Da haptoglobin tatsächlich ein akut-phasiges Protein ist, kann jeder entzündliche Prozess (Infektion, äußerste Betonung, Brandwunden, Hauptdruck-Verletzung, Allergie, usw.) die Niveaus von Plasma haptoglobin vergrößern.

13. Saremi, B., M. Mielenz, A. Hosseini, C. Behrendt, S. Vorspohl, H. Sauerwein. 2010. Ausdruck von Haptoglobin in verschiedenen fetthaltigen Geweben und adipocytes (in vitro) des Milchviehs. Das 19. DVG Konferenzverfahren, Deutschland.

Weiterführende Literatur

Links