Fructose bisphosphatase ist ein Enzym in der Leber, die fructose-1,6-bisphosphate zum fructose umwandelt, der in gluconeogenesis (die Synthese von Traubenzucker von kleineren Substraten) 6-Phosphate-ist. Fructose bisphosphatase katalysiert die Rückseite der Reaktion, die durch phosphofructokinase katalysiert wird, der am Prozess von glycolysis beteiligt wird. Diese Enzyme katalysieren nur die Reaktion in einer Richtung jeder, und werden durch metabolites wie 2,6-bisphosphate fructose geregelt, so dass die hohe Tätigkeit von einem der zwei Enzyme durch die niedrige Tätigkeit vom anderen begleitet wird. Es wird an vielen verschiedenen metabolischen Pfaden beteiligt und in den meisten Organismen gefunden. FBPase verlangt Metallionen für die Katalyse (Mg und Mn, der wird bevorzugt), und das Enzym wird von Li stark gehemmt.

Die Falte von fructose-1,6-bisphosphatase vom Schwein wurde bemerkt, um zu diesem von inositol-1-phosphatase (IMPase) identisch zu sein. Polyphosphat von Inositol 1-phosphatase (IPPase), IMPase und FBPase teilt ein Folge-Motiv (Asp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Ser), der, wie man gezeigt hat, Metallionen gebunden und an der Katalyse teilgenommen hat. Dieses Motiv wird auch im entfernt zusammenhängenden pilzartigen, dem bakteriellen und der Hefe IMPase homologues gefunden. Es ist darauf hingewiesen worden, dass diese Proteine eine alte strukturell erhaltene Familie definieren, die an verschiedenen metabolischen Pfaden, einschließlich der Inositol-Nachrichtenübermittlung, gluconeogenesis, der Sulfat-Assimilation und vielleicht des Chinon-Metabolismus beteiligt ist.

Drei verschiedene Gruppen von FBPases sind in eukaryotes und Bakterien (FBPase I-III) identifiziert worden. Keine dieser Gruppen ist in archaea bis jetzt gefunden worden, obwohl eine neue Gruppe von FBPases (FBPase IV), die auch inositol monophosphatase Tätigkeit zeigen, kürzlich in archaea identifiziert worden ist.

Eine neue Gruppe von FBPases (FBPase V) wird in thermophilic archaea und der hyperthermophilic Bakterie Aquifex aeolicus gefunden. Die charakterisierten Mitglieder dieser Gruppe zeigen strenge Substrat-Genauigkeit für FBP und werden angedeutet, der wahre FBPase in diesen Organismen zu sein. Eine Strukturstudie weist darauf hin, dass FBPase V eine neuartige Falte für einen Zucker phosphatase hat, einen belegten Vier-Schichten-Alpha-Beta-Beta-Alpha-Butterbrot verschieden von der üblicheren fünf-layered Alpha-Beta-Alpha-Beta-Alpha-Einordnung bildend. Wie man fand, war die Einordnung der katalytischen Seitenketten und des Metalls ligands mit dem geholfenen für anderen FBPases vorgeschlagenen Katalyse-Mechanismus des Drei-Metalle-Ions im Einklang stehend.

Die fructose 1,6-bisphosphatases, die innerhalb von Firmicutes (niedrige GC mit dem Gramm positive Bakterien) gefunden sind, zeigen keine bedeutende Folge-Ähnlichkeit zu den Enzymen von anderen Organismen. Der Bazillus subtilis Enzym wird durch das AMPERE gehemmt, obwohl das durch phosphoenolpyruvate überwunden werden kann, und von Mn (2 +) abhängig ist. Mutanten, die an diesem Enzym Mangel haben, sind anscheinend noch im Stande, auf gluconeogenic Wachstumssubstraten wie malate und Glyzerin zu wachsen.

Image:Beta D fructose 1,6 bisphosphate wpmp.png |Fructose 1,6-bisphosphate

Image:Beta D fructose 6 Phosphat wpmp.png |Fructose 6-Phosphate-

Siehe auch

• Mangel von Fructose bisphosphatase
• Fructose
• Gluconeogenesis
• Metabolismus

Weiterführende Literatur

Links