Peroxisomes (auch genannt Mikrokörper) sind in eigentlich allen eukaryotic Zellen gefundener organelles. Sie werden am Katabolismus der sehr langen Kette Fettsäuren beteiligt, hat sich Kette Fettsäuren, D-Aminosäuren, Polyamine und Biosynthese von plasmalogens, etherphospholipids kritisch für die normale Funktion des Säugetierverstands und der Lungen verzweigt. Sie enthalten auch etwa 10 % der Gesamttätigkeit von zwei Enzymen im pentose Phosphatpfad, der für den Energiemetabolismus wichtig ist. Es wird kräftig diskutiert, wenn peroxisomes an isoprenoid und Cholesterin-Synthese in Tieren beteiligt werden. Andere bekannte Peroxisomal-Funktionen schließen den glyoxylate Zyklus in keimende Samen ("glyoxysomes"), Photoatmung in Blättern, glycolysis in trypanosomes ("glycosomes"), und Methanol und/oder Amin-Oxydation und Assimilation in einer Hefe ein.

Peroxisomes wurden als organelles vom belgischen cytologist Christian de Duve 1967 identifiziert, nachdem sie zuerst von einem schwedischen Doktorstudenten, J. Rhodin 1954 beschrieben worden waren.

Metabolische Funktionen

Eine Hauptfunktion des peroxisome ist die Depression der sehr langen Kette Fettsäuren durch die Beta-Oxydation. In Tierzellen werden die sehr langen Fettsäuren zur mittleren Kette Fettsäuren umgewandelt, die nachher zu mitochondria hin- und hergebewogen werden, wo sie schließlich zum Kohlendioxyd und Wasser gebrochen werden. In der Hefe und den Pflanzenzellen ist dieser Prozess für den peroxisomes exklusiv.

Die ersten Reaktionen in der Bildung von plasmalogen in Tierzellen kommen auch in peroxisomes vor. Plasmalogen ist der reichlichste phospholipid in myelin. Der Mangel an plasmalogens verursacht tiefe Abnormitäten im myelination von Nervenzellen, der ein Grund ist, warum viele peroxisomal Unordnungen das Nervensystem betreffen. Jedoch fehlt das letzte Enzym in Menschen, die Krankheit erklärend, die als Gicht bekannt ist, die durch die Anhäufung von Harnsäure verursacht ist. Bestimmte Enzyme innerhalb des peroxisome, durch das Verwenden molekularen Sauerstoffes, entfernen Wasserstoffatome von spezifischen organischen Substraten (etikettiert als R) in einer oxidative Reaktion, Wasserstoffperoxid (HO, selbst toxisch) erzeugend:

peroxidase, ein anderes peroxisomal Enzym, verwendet diesen HO, um andere Substrate, einschließlich Phenols, Ameisensäure, formaldehyde, und Alkohols mittels der peroxidation Reaktion zu oxidieren:

: so das giftige Wasserstoffperoxid im Prozess beseitigend.

Diese Reaktion ist in der Leber und den Nierezellen wichtig, wo die peroxisomes verschiedene toxische Substanzen entgiften, die ins Blut eingehen. Ungefähr 25 % des Vinylalkohol-Mensch-Getränks werden zum Acetaldehyd auf diese Weise oxidiert. Außerdem, wenn überschüssiger HO in der Zelle anwächst, wandelt catalase es zu HO durch diese Reaktion um:

In höheren Werken enthalten peroxisomes auch eine komplizierte Batterie von antioxidative Enzymen wie Superoxyd dismutase, die Bestandteile des ascorbate-glutathione Zyklus und der NADP-dehydrogenases des Pentose-Phosphatpfads. Es hat

gewesen hat die Generation von Superoxyd (O) und Radikale des Stickstoffoxyds (NO) demonstriert.

Der peroxisome von Pflanzenzellen wird polarisiert, wenn man mit Pilzdurchdringen kämpft. Infektion veranlasst ein glucosinolate Molekül, eine Antipilzrolle zu spielen, die zu machen und an die Außenseite der Zelle durch die Handlung der peroxisomal Proteine (PEN2 und PEN3) zu liefern ist.

Zusammenbau von Peroxisome

Peroxisomes kann aus dem endoplasmic reticulum abgeleitet werden und durch die Spaltung wiederholen. Matrixproteine von Peroxisome werden im Zytoplasma vor dem Import übersetzt. Spezifische Aminosäure-Folgen (PTS oder peroxisomal, der Signal ins Visier nimmt) an der C-Endstation (PTS1) oder N-Endstation (PTS2) von peroxisomal Matrixproteinen, geben ihnen Zeichen, um in den organelle importiert zu werden. Es gibt mindestens 32 bekannte peroxisomal Proteine, genannt peroxins, die am Prozess des peroxisome Zusammenbaues teilnehmen. Proteine müssen sich nicht entfalten, um in den peroxisome importiert zu werden. Die Protein-Empfänger, der peroxins PEX5 und PEX7, begleiten ihre Ladungen (einen PTS1 oder eine PTS5 Aminosäure-Folge beziehungsweise enthaltend), den ganzen Weg in den peroxisome, wo sie die Ladung veröffentlichen und dann zum cytosol zurückkehren - hat ein Schritt Wiederverwertung genannt. Ein Modell, das den Importzyklus beschreibt, wird den verlängerten Pendelmechanismus genannt. Es gibt jetzt Beweise, dass ATP Hydrolyse für die Wiederverwertung von Empfängern zum cytosol erforderlich ist. Außerdem scheint ubiquitination, für den Export von PEX5 vom peroxisome zum cytosol entscheidend zu sein.

Verbundene medizinische Bedingungen

Unordnungen von Peroxisomal sind eine Klasse von medizinischen Bedingungen, die normalerweise das menschliche Nervensystem sowie viele andere Organ-Systeme betreffen. Zwei allgemeine Beispiele sind X-linked adrenoleukodystrophy und peroxisome Biogenese-Unordnungen.

Gene

PEX Gene verschlüsseln die Protein-Maschinerie ("peroxins") erforderlich für den richtigen peroxisome Zusammenbau, wie beschrieben, oben. Membranenzusammenbau und Wartung verlangen drei von diesen (peroxins 3, 16, und 19) und können ohne den Import der Matrix (Lumen) Enzyme vorkommen. Die Proliferation des organelle wird durch Pex11p geregelt.

Gene, die peroxin Proteine verschlüsseln, schließen ein: PEX1, PEX2 - PXMP3, PEX3, PEX5, PEX6, PEX7, PEX10, PEX11A, PEX11B, PEX11G, PEX12, PEX13, PEX14, PEX16, PEX19, PEX26, PEX28, PEX30 und PEX31

Entwicklungsursprünge

Der Protein-Inhalt von peroxisomes ändert sich über Arten, aber die Anwesenheit von für viele Arten üblichen Proteinen ist verwendet worden, um einen endosymbiotic Ursprung anzudeuten; d. h. peroxisomes entwickelt von Bakterien, die in größere Zellen als Parasiten eingefallen haben, und sehr allmählich eine symbiotische Beziehung entwickelt haben. Jedoch ist diese Ansicht durch neue Entdeckungen herausgefordert worden. Zum Beispiel können peroxisome-weniger Mutanten peroxisomes auf die Einführung des Gens des wilden Typs wieder herstellen.

Zwei unabhängige Entwicklungsanalysen des peroxisomal proteome haben Homologien zwischen der Peroxisomal-Importmaschinerie und dem ERAD Pfad im endoplasmic reticulum zusammen mit mehreren metabolischen Enzymen gefunden, die wahrscheinlich aus dem mitochondria rekrutiert wurden. Kürzlich ist es darauf hingewiesen worden, dass der peroxisome einen actinobacterial Ursprung jedoch gehabt haben kann, ist das umstritten.

Anderer zusammenhängender organelles

Andere organelles der mit peroxisomes verbundenen Mikrokörperfamilie schließen glyoxysomes von Werken und filamentous Fungi, glycosomes von kinetoplastids und Körpern von Woronin von filamentous Fungi ein.

Links

• PeroxisomeDB: Peroxisome-Datenbank
• PeroxisomeKB: Peroxisome Kenntnisse-Basis