Postübersetzungsmodifizierung (PTM) ist die chemische Modifizierung eines Proteins nach seiner Übersetzung. Es ist einer der späteren Schritte in der Protein-Biosynthese, und so Genausdruck für viele Proteine.

Ein Protein (hat auch einen polypeptide genannt), ist eine Kette von Aminosäuren. Während der Protein-Synthese können 20 verschiedene Aminosäuren vereinigt werden, um ein Protein zu werden. Nach der Übersetzung erweitert die Postübersetzungsmodifizierung von Aminosäuren die Reihe von Funktionen des Proteins durch die Befestigung davon anderen biochemischen funktionellen Gruppen (wie Azetat, Phosphat, verschiedener lipids und Kohlenhydrate), das Ändern der chemischen Natur einer Aminosäure (z.B citrullination) oder das Vornehmen von Strukturänderungen (z.B Bildung von Disulfid-Brücken).

Außerdem können Enzyme Aminosäuren vom amino Ende des Proteins entfernen, oder die peptide Kette in der Mitte schneiden. Zum Beispiel wird das peptide Hormoninsulin zweimal geschnitten, nachdem Disulfid-Obligationen gebildet werden, und ein propeptide von der Mitte der Kette entfernt wird; das resultierende Protein besteht aus zwei polypeptide durch Disulfid-Obligationen verbundenen Ketten. Außerdem fangen die meisten werdenden polypeptides mit der Aminosäure methionine an, weil der "Anfang" codon auf mRNA auch für diese Aminosäure codiert. Diese Aminosäure wird gewöhnlich während der Postübersetzungsmodifizierung weggenommen.

Andere Modifizierungen, wie phosphorylation, sind ein Teil von allgemeinen Mechanismen, für das Verhalten eines Proteins zu kontrollieren, zum Beispiel aktivierend, oder inactivating ein Enzym.

Die Postübersetzungsmodifizierung von Proteinen wird durch die Massenspektrometrie oder das Ostbeflecken entdeckt.

PTMs das Beteiligen der Hinzufügung funktioneller Gruppen

PTMs das Beteiligen der Hinzufügung durch ein Enzym in vivo

PTMs das Beteiligen der Hinzufügung hydrophober Gruppen für die Membranenlokalisierung

• myristoylation, Verhaftung von myristate, hat ein C Säure gesättigt
• palmitoylation, Verhaftung von palmitate, hat ein C Säure gesättigt
• isoprenylation oder prenylation, die Hinzufügung einer isoprenoid Gruppe (z.B farnesol und geranylgeraniol)
• farnesylation
• geranylgeranylation
• glypiation, glycosylphosphatidylinositol (GPI) Ankerbildung über ein amide Band zum C-Endschwanz

PTMs das Beteiligen der Hinzufügung von cofactors für die erhöhte enzymatische Tätigkeit

• lipoylation, Verhaftung eines lipoate (C) funktionelle Gruppe
• Flavin-Hälfte (FMN oder MODESCHREI) kann beigefügter von covalently sein
• heme C Verhaftung über thioether Obligationen mit cysteins
• phosphopantetheinylation, die Hinzufügung einer 4 '-phosphopantetheinyl Hälfte von coenzyme A, als in Fettsäure, polyketide, non-ribosomal peptide und leucine Biosynthese
• retinylidene Schiff stützen Bildung

PTMs das Beteiligen einzigartiger Modifizierungen von Übersetzungsfaktoren

• Diphthamide-Bildung (auf einem histidine, der in eEF2 gefunden ist)
• ethanolamine phosphoglycerol Verhaftung (auf glutamte, der in eEF1&alpha gefunden ist)
• Hypusine-Bildung (auf erhaltenem lysine von eIF5A (eukaryotic) und aIF5A (archeal))

PTMs das Beteiligen der Hinzufügung kleinerer chemischer Gruppen

• acylation, z.B. O-acylation (esters), N-acylation (amides), S-acylation (thioesters)
• acetylation, die Hinzufügung einer Acetyl-Gruppe, entweder an der N-Endstation des Proteins oder an lysine Rückständen. Siehe auch histone acetylation. Die Rückseite wird deacetylation genannt.
• formylation
• Alkylierung, die Hinzufügung einer alkyl Gruppe, z.B Methyl, Äthyl
• methylation die Hinzufügung einer Methyl-Gruppe, gewöhnlich an lysine oder arginine Rückständen. Die Rückseite wird demethylation genannt.
• Amide-Band-Bildung
• amidation an der C-Endstation
• Aminosäure-Hinzufügung
• arginylation, eine TRNA-Vermittlungshinzufügung
• polyglutamylation, covalent Verbindung von glutamic sauren Rückständen zur N-Endstation von tubulin und einigen anderen Proteinen. (Sieh tubulin polyglutamylase)
• polyglycylation, covalent Verbindung von einer zu mehr als 40 glycine Rückständen zum tubulin C-Endschwanz
• butyrylation
• Gamma-Carboxylation Abhängiger auf dem Vitamin K
• glycosylation, die Hinzufügung einer glycosyl Gruppe entweder zu arginine, asparagine, cysteine, hydroxylysine, serine, threonine, tyrosine, oder zu tryptophan, der auf einen glycoprotein hinausläuft. Verschieden von glycation, der als eine nichtenzymatische Verhaftung von Zucker betrachtet wird.
• polysialylation, Hinzufügung von polysialic Säure, PSA, zu NCAM
• malonylation
• hydroxylation
• Jodierung (z.B thyroglobulin)
• Nucleotide-Hinzufügung wie ADP-ribosylation
• Oxydation
• Phosphat ester (O-linked) oder phosphoramidate (N-linked) Bildung
• phosphorylation, die Hinzufügung einer Phosphatgruppe, gewöhnlich zu serine, threonine, und tyrosine (O-linked) oder histidine (N-linked)
• adenylylation, die Hinzufügung einer adenylyl Hälfte, gewöhnlich zu tyrosine (O-linked), oder histidine und lysine (N-linked)
• propionylation
• Pyroglutamate-Bildung
• S-glutathionylation
• S-nitrosylation
• Succinylation-Hinzufügung einer succinyl Gruppe zu lysine
• sulfation, die Hinzufügung einer Sulfat-Gruppe zu einem tyrosine.
• selenoylation (co-translational Integration des Selens in selenoproteins)

PTMs das Beteiligen nichtenzymatischer Hinzufügungen in vivo

• glycation, die Hinzufügung eines Zuckermoleküls zu einem Protein ohne die Steuern-Handlung eines Enzyms.

PTMs das Beteiligen nichtenzymatischer Hinzufügungen in vitro

• biotinylation, acylation erhaltener lysine Rückstände mit einem biotin Anhang
• pegylation

PTMs das Beteiligen der Hinzufügung anderer Proteine oder peptides

• ISGylation, die covalent Verbindung zum ISG15 Protein (Interferonstimuliertes Gen 15)
• SUMOylation, die covalent Verbindung zum SUMO Protein (Kleiner Ubiquitin-zusammenhängender Modifikator)
• ubiquitination, die covalent Verbindung zum Protein ubiquitin.
• Neddylation, die covalent Verbindung zu Nedd
• Pupylation, die covalent Verbindung zu Prokaryotic ubiquitin ähnliches Protein

PTMs, der das Ändern der chemischen Natur von Aminosäuren einschließt

• citrullination, oder deimination, die Konvertierung von arginine zu citrulline
• deamidation, die Konvertierung von glutamine zu glutamic Säure oder asparagine zu aspartic Säure
• eliminylation, die Konvertierung zu einem alkene durch die Beta-Beseitigung von phosphothreonine und phosphoserine oder Wasserentzug von threonine und serine, sowie durch die Decarboxylierung von cysteine
• carbamylation, die Konvertierung von lysine zu homocitrulline

PTMs das Beteiligen von Strukturänderungen

• Disulfid-Brücken, die covalent Verbindung von zwei cysteine Aminosäuren
• Proteolytic-Spaltung, Spaltung eines Proteins an einem peptide Band
• racemization der Pro-Linie durch prolyl isomerase

Postübersetzungsmodifizierungsstatistik

Kürzlich sind Statistiken jeder Postübersetzungsmodifizierung experimentell und vermeintlich entdeckt mit der proteome-breiten Information von der schweizerischen-Prot Datenbank kompiliert worden. Diese Statistiken können an http://selene.princeton.edu/PTMCuration/. gefunden werden

Fall-Beispiele

• Spaltung und Bildung des Disulfids überbrücken während der Produktion des Insulins
• PTM von histones als Regulierung der Abschrift: RNS polymerase kontrolliert durch die chromatin Struktur
• PTM der RNS polymerase II als Regulierung der Abschrift
• Spaltung von polypeptide Ketten als entscheidend für die lectin Genauigkeit

Links

• Liste von Postübersetzungsmodifizierungen in ExPASy
• Statistik jeder Postübersetzungsmodifizierung von der schweizerischen-Prot Datenbank
• Server von AutoMotif - ein rechenbetontes Protokoll für die Identifizierung von Postübersetzungsmodifizierungen in Protein-Folgen
• Funktionsanalysen für mit der Seite spezifischen phosphorylation eines Zielproteins in Zellen
• Entdeckung von Postübersetzungsmodifizierungen nach der hohen Genauigkeit MSMS